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β折叠

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β折叠。参与的蛋白质主链原子和氢键以实体显示。

β折叠(β-sheet),又称β片层结构(β-pleated sheet)或β转角,是蛋白质的一种二级结构

在β折叠中,两条以上氨基酸链(肽链),或同一条肽链之间的不同部分形成平行或反平行排列,成为“股”。肽平面之间呈手风琴状折叠,股与股之间会通过氢键固定,但氢键主要在股间而不是股内。氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。

β折叠层并不是平的,因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。(英语pleated)这样每一股会更紧密排列,氢键更容易建立。氢键的距离为7。在蛋白质结构中β折叠通常会用箭头表示。肽链的端在同侧为顺式,两残基间距为0.65nm;不在同侧为反式,两残基间距为0.70nm。反式较顺式平行折叠更加稳定。

能形成β折叠的氨基酸残基一般不大,而且不带同种电荷,这样有利于多肽链的伸展,如甘氨酸丙氨酸在β折叠中出现的几率最高。免疫球蛋白有大量的β折叠层。

另一种常见的蛋白质模序α螺旋和三种不同的β转角。不属于一个模序的蛋白质一级结构部分被称之为不规则螺旋。这些部分对蛋白质的空间构象非常重要。

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