抗原表位

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抗原表位英语antigenic epitope),简称“表位”,也称为“抗原决定簇”(antigenic determinant),是指抗原表面上决定抗原特异性的化学基团。抗原表位可被免疫系统(尤其是抗体B细胞或者T细胞)所识别。抗体中能识别抗原表位的区域叫做“互补位”或“抗体决定簇”。尽管通常抗原表位是指外来蛋白质等物质的其中一部分,但只要能被自身免疫系统所识别的表位,也被归为抗原表位。

蛋白质抗原的表位根据它们的结构以及与互补位的交互作用,被分为构象表位线性表位这两种类型[1]。其中构象表位有抗原氨基酸序列中的不连续部分组成,因此互补位和抗原表位的交互作用是基于表面的三位特征和形状,或者是抗原的三级结构。大部分的抗原表位都属于构象表位。与此相反,线性表位是由一段连续的抗原氨基酸序列构成,与抗原的交互作用的基础是其一级结构

功能[编辑]

T细胞表位[编辑]

T细胞抗原表位出现在抗原呈现细胞上,这种抗原将会和主要组织相容性复合体(MHC)相结合。由I型主要组织相容性复合体所呈现的T细胞抗原表位通常是由8至11个氨基酸长度的多肽,而II型主要组织相容性复合体所呈现的T细胞抗原表位相对更长,由13-17个氨基酸组成[2],而非经典组要组织相容性复合体则呈现非多肽类的抗原表位,例如糖脂。

交叉反应[编辑]

抗原表位有时候会发生交叉反应,这一特点通过抗独特型抗体的调控,被免疫系统所利用。这一理论最初是由诺贝尔奖获得者尼尔斯·杰尼所提出的。如果抗体和某个抗原的表位结合,这一互补区会变成抗原表位被另一个抗体所捕获。如果第二个抗体是一个IgM类型的抗体,则这一结合会提升免疫系统的响应;而如果第二个抗体是IgG类型的抗体,则这一结合会降低免疫系统的响应。

抗原表位的绘制[编辑]

抗原表位可以通过蛋白质阵列文库等技术进行绘制。同时,目前正在大力开发一些可靠的工具,用于预测蛋白质的抗原表位。

抗原标记[编辑]

抗原表位通常会被用于蛋白质组学以及其它基因产品的研究当中。通过DNA重组技术,能够被普通抗体所识别的编码抗原表位的基因序列,可以被融合到某段基因当中。其后该表位被合成为蛋白质或者其它基因产品的一部分,上面的抗原表位标记会被抗体或者其它基因产品,使得定位、提纯以及进一步的分子鉴定等实验室技术变得可行。用于该目的的抗原表位通常为Myc标记HA标记FLAG标记GST标记6xHis标记[3]以及OLLAS标记[4]

参见[编辑]

引用[编辑]

  1. ^ Huang, J.; Honda, W. CED: a conformational epitope database. BMC Immunology. 2006, 7: 7 [April 8, 2010]. doi:10.1186/1471-2172-7-7.  编辑
  2. ^ Alberts. Molecular Biology of the Cell. New York: Garland Science. 2002: 1401. 
  3. ^ Walker, John; Ralph Rapley. Molecular biomethods handbook. Humana Press. 2008: 467. ISBN 1603273743. 
  4. ^ Novus, Biologicals. OLLAS Epitope Tag. Novus Biologicals. [23 November 2011]. 

外部链接[编辑]

抗原数据库[编辑]