铁硫蛋白

铁硫蛋白（英語：Iron-sulfur protein，或称为铁硫蛋白质）是一类蛋白质，其特征是其中存在着铁-硫簇，铁-硫簇中含有与硫连接着的二、三或四个铁中心，并可处于各种变化的氧化态上。铁-硫簇存在于多种金属蛋白之中，例如铁氧还蛋白、氢化酶、辅酶Q-细胞色素c氧化酶、琥珀酸脱氢酶，和固氮酶等^[1]。铁硫蛋白是粒線體中执行氧化磷酸化過程的重要成员，像電子傳遞鏈中的第一蛋白複合體（Complex I）及第二蛋白複合體（Complex II）都含有鐵硫簇。此外，像是順烏頭酸酶和SAM依賴蛋白中也有鐵硫簇，另外硫辛酸及生物素的合成也牽涉到鐵硫簇。可見鐵硫簇的作用範圍包括呼吸作用、光合作用、羟化作用以及细菌的氢和氮的固定。

鐵硫蛋白可用基因表現來調控，且容易被一氧化氮破壞。

由于这些蛋白质在大多数生物体的代谢途径上的普遍性，导致一些科学家理论化铁-硫化合物在铁-硫世界理论中的生命起源的探讨中扮演重要角色。

结构模体[编辑]

在几乎所有的铁硫蛋白中，Fe中心都是四面体，末端配体是半胱氨酸残基的硫醇基硫中心。硫化物基团是两个或三个配位的。具有这些特征的三种不同类型的Fe–S簇最为常见。

2Fe–2S簇[编辑]

最简单的多金属系统[Fe₂S₂]簇由两个铁离子组成，两个铁离子桥接两个硫离子，并由四个半胱氨酸配体（在Fe₂S₂铁氧还蛋白中）或两个半胱氨酸和两个组氨酸（在里斯克蛋白质（英语：Rieske protein）中）配位。被氧化的蛋白质包含两个Fe³⁺离子，而被还原的蛋白质包含一个Fe³⁺和一个Fe²⁺离子。这些物质以两种氧化态(Fe^III)₂和Fe^IIIFe^II存在。 CDGSH铁硫结构域（英语：CDGSH iron sulfur domain）也与2Fe-2S簇相关。

4Fe–4S簇[编辑]

一个常见的模体具有四个铁离子和四个硫化物离子，它们位于立方体式簇（英语：Cubane-type cluster）的各个顶点上。 Fe中心通常由半胱氨酰基配体进一步配位。 [Fe₄S₄]电子转移蛋白（[Fe₄S₄]铁氧还蛋白）可以进一步细分为低电位（细菌型）和高电位（HiPIP）铁氧还蛋白（英语：High potential iron–sulfur protein）。低电位和高电位铁氧还蛋白与以下氧化还原方案相关：

3Fe–4S簇[编辑]

还已知蛋白质包含[Fe₃S₄]中心，其特征是比更常见的[Fe4S4]核心少一个铁。三个硫化物离子分别桥接两个铁离子，而第四个硫化物桥接三个铁离子。

其他的Fe–S簇[编辑]

更复杂的多金属系统是常见的。例子包括固氮酶中的8Fe和7Fe簇。一氧化碳脱氢酶和[FeFe]-氢化酶还具有不寻常的Fe–S簇。在耐氧膜结合的[NiFe]氢化酶中发现了一个特殊的6个半胱氨酸配位的[Fe₄S₃]簇^[2]^[3]。

固氮酶中FeMoco簇的结构。该簇通过半胱氨酸和组氨酸的氨基酸残基与蛋白质连接。

生物合成[编辑]

Fe-S簇的生物合成已经被很好的研究^[4]^[5]^[6]。铁硫簇的生物发生已在大肠杆菌，葡萄曲霉（英语：Azotobacter vinelandii）和酿酒酵母这三种细菌中得到了最广泛的研究。迄今为止，至少鉴定了三种不同的生物合成系统，即nif，suf和isc系统，它们首先在细菌中鉴定出来。 nif系统负责硝化酶中的簇。 suf和isc系统更为通用。

参阅[编辑]

生物无机化学

参考文献[编辑]

^ S. J. Lippard, J. M. Berg “Principles of Bioinorganic Chemistry” University Science Books: Mill Valley, CA; 1994. ISBN 0-935702-73-3.
^ Fritsch, J; Scheerer, P; Frielingsdorf, S; Kroschinsky, S; Friedrich, B; Lenz, O; Spahn, CMT. The crystal structure of an oxygen-tolerant hydrogenase uncovers a novel iron-sulphur centre. Nature. 2011-10-16, 479 (7372): 249–252. PMID 22002606. doi:10.1038/nature10505.
^ Shomura, Y; Yoon, KS; Nishihara, H; Higuchi, Y. Structural basis for a [4Fe-3S] cluster in the oxygen-tolerant membrane-bound [NiFe]-hydrogenase. Nature. 2011-10-16, 479 (7372): 253–256. PMID 22002607. doi:10.1038/nature10504.
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^ Johnson, M.K. and Smith, A.D. (2005) Iron–sulfur proteins in: Encyclopedia of Inorganic Chemistry (King, R.B., Ed.), 2nd edn, John Wiley & Sons, Chichester.
^ Lill R, Mühlenhoff U. Iron–sulfur-protein biogenesis in eukaryotes. Trends in Biochemical Sciences. 2005, 30 (3): 133–141. PMID 15752985. doi:10.1016/j.tibs.2005.01.006 .

深入阅读[编辑]

H. Beinert. Iron-sulfur proteins: ancient structures, still full of surprises. Journal of biological inorganic chemistry: JBIC: a publication of the Society of Biological Inorganic Chemistry. 2000-02, 5 (1): 2–15 [2019-02-12]. ISSN 0949-8257. PMID 10766431. （原始内容存档于2016-03-06）.
H. Beinert, P. J. Kiley. Fe-S proteins in sensing and regulatory functions. Current Opinion in Chemical Biology. 1999-04, 3 (2): 152–157 [2019-02-12]. ISSN 1367-5931. PMID 10226040. doi:10.1016/S1367-5931(99)80027-1. （原始内容存档于2016-03-05）.
M. K. Johnson. Iron-sulfur proteins: new roles for old clusters. Current Opinion in Chemical Biology. 1998-04, 2 (2): 173–181 [2019-02-13]. ISSN 1367-5931. PMID 9667933. （原始内容存档于2016-03-04）.
Bettina Böttcher, Sigrid Unseld, Hugo Ceulemans, Robert B. Russell, Holger Jeske. Geminate Structures of African Cassava Mosaic Virus. Journal of Virology. 2004-07, 78 (13): 6758–6765 [2019-02-13]. ISSN 0022-538X. PMC 421685 . PMID 15194750. doi:10.1128/JVI.78.13.6758-6765.2004. （原始内容存档于2019-07-01）.
Louis Noodleman, Timothy Lovell, Tiqing Liu, Fahmi Himo, Rhonda A. Torres. Insights into properties and energetics of iron-sulfur proteins from simple clusters to nitrogenase. Current Opinion in Chemical Biology. 2002-04, 6 (2): 259–273 [2019-02-13]. ISSN 1367-5931. PMID 12039013. （原始内容存档于2009-02-16）.
Spiro, T.G., Ed. Iron-sulfur proteins. New York: Wiley. 1982. ISBN 0-471-07738-0.

外部链接[编辑]

[1] S. J. Lippard, J. M. Berg “Principles of Bioinorganic Chemistry” University Science Books: Mill Valley, CA; 1994. ISBN 0-935702-73-3.

[2] Fritsch, J; Scheerer, P; Frielingsdorf, S; Kroschinsky, S; Friedrich, B; Lenz, O; Spahn, CMT. The crystal structure of an oxygen-tolerant hydrogenase uncovers a novel iron-sulphur centre. Nature. 2011-10-16, 479 (7372): 249–252. PMID 22002606. doi:10.1038/nature10505.

[3] Shomura, Y; Yoon, KS; Nishihara, H; Higuchi, Y. Structural basis for a [4Fe-3S] cluster in the oxygen-tolerant membrane-bound [NiFe]-hydrogenase. Nature. 2011-10-16, 479 (7372): 253–256. PMID 22002607. doi:10.1038/nature10504.

[4] Johnson D, Dean DR, Smith AD, Johnson MK. Structure, function and formation of biological iron–sulfur clusters. Annual Review of Biochemistry. 2005, 74 (1): 247–281. PMID 15952888. doi:10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518.

[5] Johnson, M.K. and Smith, A.D. (2005) Iron–sulfur proteins in: Encyclopedia of Inorganic Chemistry (King, R.B., Ed.), 2nd edn, John Wiley & Sons, Chichester.

[6] Lill R, Mühlenhoff U. Iron–sulfur-protein biogenesis in eukaryotes. Trends in Biochemical Sciences. 2005, 30 (3): 133–141. PMID 15752985. doi:10.1016/j.tibs.2005.01.006 .

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