链霉抗生物素蛋白

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抗生物素蛋白家族
Streptavidin.png
单体链霉抗生物素蛋白(条带图),结合着生物素(球状)
鉴定
标志
Pfam(蛋白家族查询站) PF01382
InterPro(蛋白数据整合站) IPR005468
PROSITE(蛋白数据站) PDOC00499
SCOP(蛋白结构分类数据站) 1slf

链霉抗生物素蛋白英语Streptavidin,亦称为链霉亲和素)是从细菌阿维丁链霉菌中纯化出的一种60kDa蛋白质。链霉抗生物素蛋白同源四聚体对生物素(即维生素B7)具有极高的亲和力。生物素与链霉抗生物素蛋白的结合是已知自然界中最强的非共价相互作用之一,其解离常数(Kd)大约是10−14 mol/L[1]。因为链霉抗生物素蛋白-生物素复合物对有机溶剂、变性剂(如盐酸胍)、洗涤剂(如SDS曲拉通)、蛋白水解酶类及极端温度和pH具有良好耐受力,故链霉抗生物素蛋白被广泛用于分子生物学与生物纳米技术中。

结构[编辑]

File:Tetramer.png
链霉抗生物素蛋白四聚体结构,两个生物素结合在其上

链霉抗生物素蛋白与生物素结合的晶体结构最初由亨德里克森等人于1989年解析出来[2]。截至2012年2月,共有135张结构图存放于蛋白质数据库中,通过该链接可获得完整列表。159个残基的全长蛋白的N端与C端被加工过以得到一较小的“核心”链霉抗生物素蛋白,通常由13~139号残基组成;要获得较高的生物素结合亲和性,须要将N端与C端去除掉。链霉抗生物素蛋白单体的二级结构由八个反向平行β-链组成,它们折叠形成反向平行β桶三级结构。结合生物素的位点就位于每一β-桶的一端。四个相同的链霉抗生物素蛋白单体(例如四个相同的β-桶)相缔合就会形成链霉抗生物素蛋白四聚体四级结构。每个桶中的生物素结合位点由桶内部提供的残基及相邻亚基提供的保守Trp120共同组成。这样,每个亚基对相邻亚基的结合位点都有贡献,因此四聚体可被看作是功能二聚体的二聚体。

参考文献[编辑]

  1. ^ Green, NM. Avidin. Advances in protein chemistry. 1975, 29: 85–133. PMID 237414. 
  2. ^ Hendrickson, W. A. Crystal Structure of Core Streptavidin Determined from Multiwavelength Anomalous Diffraction of Synchrotron Radiation. Proceedings of the National Academy of Sciences. 1989, 86 (7): 2190–4. doi:10.1073/pnas.86.7.2190. PMC 286877. PMID 2928324. 

深入阅读[编辑]

外部链接[编辑]

探究及开发链霉抗生物素蛋白或抗生物素蛋白家族的机构(字母表顺序) Groups investigating and developing streptavidin or avidin-family proteins (Alphabetical order)