氨基酸

胺基酸（英語：amino acid）是生物學上重要的有機化合物，由胺基（-NH₂）和羧基（-COOH）的官能團，以及連到每一個胺基酸的側鏈組成。胺基酸是構成蛋白質的基本單位，賦予蛋白質特定的分子結構形態，使其分子具有生化活性(biochemical activity)。蛋白質是生物體重要的生物活性分子(bioactive molecule)，包括催化新陳代謝的酶（又稱「酵素」）。

在人工合成胺基酸成功以前，胺基酸主要來源於蛋白質水解，而天然蛋白質水解所得的胺基酸大多為α-胺基酸，所以在生化領域「胺基酸」默認指α-胺基酸。至於β、γ、δ……ω等的胺基酸在生化研究中用途較少，大都用於有機合成、石油化工、醫療等方面。

不同的胺基酸脫水縮合形成肽(peptide)，其縮合產生的酰胺鍵稱肽鍵。肽雖然和蛋白質在化學本質上除了聚合的長度外沒什麼不同，但是往往不像蛋白質有多級構造與特異功能。

歷史[編輯]

1800年代初期，人們就發現了幾種氨基酸。^[1]^[2]1806年，法國化學家發現了天冬酰胺，這是第一種被發現的氨基酸。1810年，胱氨酸被發現。1820年，甘氨酸和亮氨酸被發現。1935年，蘇氨酸被發現。^[3]^[4]

基本結構[編輯]

在化學中，胺基酸指的是結構中含有胺基（-NH₂ ）和羧基（-COOH）的有機化合物。根據胺基連結在羧酸中碳原子的位置，可分為α、β、γ、δ……等等的胺基酸：α胺基酸的胺基和羧基連在同一個碳原子上，β胺基酸的胺基和羧基連在相鄰的碳原子上，以此類推。在生物學中，胺基酸通常特指α胺基酸，即胺基和羧基直接連接在同一個-CH-結構上的胺基酸，其通式是H₂NCHRCOOH（R代表某種有機取代基）。

蛋白質經水解後，即生成20種胺基酸，如甘胺酸（Glycine）、丙胺酸（Alanine）、纈胺酸（Valine）、亮胺酸（Leucine）、異亮胺酸（Isoleucine）、苯丙胺酸（Phenylalanine）、色胺酸（Tryptophan）、酪胺酸（Tyrosine）、天門冬胺酸（Aspartate）、組胺酸（Histidine）、天門冬醯胺（Asparagine）、麩胺酸（Glutamate）、賴胺酸（Lysine）、谷胺醯胺（Glutamine）、甲硫胺酸（Methionine）、精胺酸（Arginine）、絲胺酸（Serine）、蘇胺酸（Threonine）、半胱胺酸（Cysteine）、脯胺酸（Proline）等等。

分類[編輯]

根據其結合基團不同。可分為脂肪族胺基酸、芳香族胺基酸、雜環胺基酸、無環胺基酸(acyclic)、鹼性胺基酸、含硫胺基酸、含羥基(醇)胺基酸、含碘胺基酸等。

理化特性[編輯]

天然的氨基酸都是無色結晶。熔點約在230℃以上，熔融時分解並放出CO₂；都能溶於強酸或強鹼溶液中，除胱胺酸、酪胺酸、二碘甲狀腺素（英語：Diiodotyrosine）外，均易溶於水；除脯胺酸和羥脯胺酸外，均難溶於乙醇和乙醚。
具有兩性。有鹼性[二元胺基一元羧酸，例如賴胺酸（lysine）]；酸性[一元胺基二元羧酸，例如穀胺酸（Glutamic acid）]；中性[一元胺基一元羧酸，例如丙胺酸（Alanine）]三種類型。大多數胺基酸都呈顯不同程度的酸性或鹼性，呈顯中性的較少。所以既能與酸結合成鹽，也能與鹼結合成鹽。
除甘胺酸外，因不對稱碳的關係，胺基酸呈旋光性。特別地，在生物化學上，以甘油醛為基準依分子的絕對構型又分：D型和L型。組成天然蛋白質的胺基酸，都屬L型。

構成天然蛋白質的20種常見胺酸列表[編輯]

縮寫	縮寫	全名	中文譯名	支鏈	分子量	等電點	解離常數（羧基）	解離常數（胺基）	pKr(R)	其他
A	Ala	Alanine	丙胺酸	疏水性	89.09	6.11	2.35	9.87
C	Cys	Cysteine	半胱胺酸	親水性	121.16	5.05	1.92	10.70	8.37
D	Asp	Aspartate	天門冬胺酸	酸性	133.10	2.85	1.99	9.90	3.90
E	Glu	Glutamate	麩胺酸	酸性	147.13	3.15	2.10	9.47	4.07
F	Phe	Phenylalanine	苯丙胺酸	疏水性	165.19	5.49	2.20	9.31
G	Gly	Glycine	甘胺酸	疏水性	75.07	6.06	2.35	9.78		沒有旋光性
H	His	Histidine	組胺酸	鹼性	155.16	7.60	1.80	9.33	6.04
I	Ile	Isoleucine	異白胺酸	疏水性	131.17	6.05	2.32	9.76
K	Lys	Lysine	離胺酸	鹼性	146.19	9.60	2.16	9.06	10.54
L	Leu	Leucine	白胺酸	疏水性	131.17	6.01	2.33	9.74
M	Met	Methionine	甲硫胺酸	疏水性	149.21	5.74	2.13	9.28		蛋白質合成時第一個胺基酸，可能在轉譯過程被移除
N	Asn	Asparagine	天門冬醯胺	親水性	132.12	5.41	2.14	8.72
P	Pro	Proline	脯胺酸	疏水性	115.13	6.30	1.95	10.64		會破壞蛋白質α螺旋結構
Q	Gln	Glutamine	麩醯胺酸	親水性	146.15	5.65	2.17	9.13
R	Arg	Arginine	精胺酸	鹼性	174.20	10.76	1.82	8.99	12.48
S	Ser	Serine	絲胺酸	親水性	105.09	5.68	2.19	9.21
T	Thr	Threonine	蘇胺酸	親水性	119.12	5.60	2.09	9.10
V	Val	Valine	纈胺酸	疏水性	117.15	6.00	2.39	9.74
W	Trp	Tryptophan	色胺酸	疏水性	204.23	5.89	2.46	9.41
Y	Tyr	Tyrosine	酪胺酸	親水性	181.19	5.64	2.20	9.21	10.46

標準胺基酸[編輯]

共20種，是組成生命體中的蛋白質的主要單元，第21和第22種胺基酸，硒半胱胺酸和吡咯離胺酸，分別用通常的終止密碼子UGA和UAG編碼，出現在少數蛋白質中。

主要化學性質[編輯]

以下的分子量是根據各元素的同位素在自然界的豐度所做的平均值。此外由於形成肽鍵時，會減少一個水分子，因此蛋白質中單一胺基酸的分子量，比下表數值少了18.01524 Da。

胺基酸	分子量（Da）	pI	pK₁（α-COOH）	pK₂（α-⁺NH₃）
丙胺酸	89.09404	6.01	2.35	9.87
半胱胺酸	121.15404	5.05	1.92	10.70
硒半胱胺酸	169.06
天冬胺酸	133.10384	2.85	1.99	9.90
谷胺酸	147.13074	3.15	2.10	9.47
苯丙胺酸	165.19184	5.49	2.20	9.31
甘胺酸	75.06714	6.06	2.35	9.78
組胺酸	155.15634	7.60	1.80	9.33
異亮胺酸	131.17464	6.05	2.32	9.76
賴胺酸	146.18934	9.60	2.16	9.06
吡咯離胺酸	255.31
亮胺酸	131.17464	6.01	2.33	9.74
甲硫胺酸	149.20784	5.74	2.13	9.28
天冬醯胺	132.11904	5.41	2.14	8.72
脯胺酸	115.13194	6.30	1.95	10.64
谷胺醯胺	146.14594	5.65	2.17	9.13
精胺酸	174.20274	10.76	1.82	8.99
絲胺酸	105.09344	5.68	2.19	9.21
蘇胺酸	119.12034	5.60	2.09	9.10
纈胺酸	117.14784	6.00	2.39	9.74
色胺酸	204.22844	5.89	2.46	9.41
酪胺酸	181.19124	5.64	2.20	9.21

支鏈性質[編輯]

以下列表中的p𝘒ₐ值，可能與這些胺基酸在蛋白質內部時有所不同。

胺基酸	支鏈	疏水性	p𝘒ₐ	極性	電荷	芳香族或脂肪族	范德瓦爾斯半徑
丙胺酸	-CH₃	XXX	-	-	-	-	67
半胱胺酸	-CH₂SH	XXX	8.18	-	酸性	-	86
硒半胱胺酸	-CH₂SeH	X	5.73	-	-	-
天冬胺酸	-CH₂COOH	-	3.90	X	酸性	-	91
穀胺酸	-CH₂CH₂COOH	-	4.07	X	酸性	-	109
苯丙胺酸	-CH₂C₆H₅	X	-	-	-	芳香性	135
甘胺酸	-H	X	-	-	-	-	48
組胺酸	-CH₂-C₃H₃N₂	-	6.04	X	弱鹼性	芳香性	118
異亮胺酸	-CH(CH₃)CH₂CH₃	X	-	-	-	脂肪性	124
離胺酸	-(CH₂)₄NH₂	-	10.54	X	鹼性	-	135
吡咯離胺酸	-C₁₂H₂₁N₃O₃
亮胺酸	-CH₂CH(CH₃)₂	X	-	-	-	脂肪性	124
甲硫胺酸	-CH₂CH₂SCH₃	X	-	-	-	-	124
天冬醯胺	-CH₂CONH₂	-	-	X	-	-	96
脯胺酸	-CH₂CH₂CH₂-	X	-	-	-	-	90
穀胺醯胺	-CH₂CH₂CONH₂	-	-	X	-	-	114
精胺酸	-(CH₂)₃NH-C(NH)NH₂	-	12.48	X	鹼性	-	148
絲胺酸	-CH₂OH	-	-	X	-	-	73
蘇胺酸	-CH(OH)CH₃	-	-	X	弱酸性	-	93
纈胺酸	-CH(CH₃)₂	X	-	-	-	脂肪性	105
色胺酸	-CH₂-C₈H₆N	X	-	-	-	芳香性	163
酪胺酸	-CH₂-C₆H₄OH	X	10.46	X	-	芳香性	141

基因表現與生物化學[編輯]

胺基酸	短寫	縮寫	密碼子	在蛋白質中出現頻率（%）	對人類的必需性
丙胺酸	A	Ala	GCU, GCC, GCA, GCG	7.8	-
半胱胺酸	C	Cys	UGU, UGC	1.9	-
硒半胱胺酸	U	Sec	UGA		-
天冬胺酸	D	Asp	GAU, GAC	5.3	-
穀胺酸	E	Glu	GAA, GAG	6.3	-
苯丙胺酸	F	Phe	UUU, UUC	3.9	X
甘胺酸	G	Gly	GGU, GGC, GGA, GGG	7.2	-
組胺酸	H	His	CAU, CAC	2.3	-
異亮胺酸	I	Ile	AUU, AUC, AUA	5.3	X
離胺酸	K	Lys	AAA, AAG	5.9	X
吡咯離胺酸	O	Pyl	UAG
亮胺酸	L	Leu	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG	9.1	X
甲硫胺酸	M	Met	AUG	2.3	X
天冬醯胺	N	Asn	AAU, AAC	4.3	-
脯胺酸	P	Pro	CCU, CCC, CCA, CCG	5.2	-
谷胺醯胺	Q	Gln	CAA, CAG	4.2	-
精胺酸	R	Arg	CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG	5.1	-
絲胺酸	S	Ser	UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC	6.8	-
蘇胺酸	T	Thr	ACU, ACC, ACA, ACG	5.9	X
纈胺酸	V	Val	GUU, GUC, GUA, GUG	6.6	X
色胺酸	W	Trp	UGG	1.4	X
酪胺酸	Y	Tyr	UAU, UAC	3.2	-
終止編碼	-	Term	UAA, UAG, UGA	-	-

必需胺基酸[編輯]

人體能消化吸收以及利用的胺基酸只有20種。其中有8種胺基酸（嬰兒為9種）是成人體內不能合成或合成速度不能滿足機體的需要，必須從膳食補充的胺基酸稱為必需胺基酸（EAA），即亮胺酸、異亮胺酸、纈胺酸、甲硫胺酸、苯丙胺酸、色胺酸、蘇胺酸、賴胺酸，組胺酸為小兒生長發育期間的必需胺基酸，胱胺酸、酪胺酸、牛磺酸為早產兒所必需。其他14種非必需胺基酸可以用葡萄糖或是別的礦物質來源製造。

肉類中的蛋白質是完全蛋白質，可以提供人體所需的全部胺基酸種類，瘦豬肉的蛋白質含量約為10%至17%，肥豬肉則只有2.2%；瘦牛肉為20%左右，肥牛肉為15.1%；瘦羊肉17.3%，肥羊肉9.3%；兔肉21.2%；雞肉23.3%；鴨肉16.5%；鵝肉10.8%。肉類的蛋白質經過烹調，有一部分會散在肉湯中，也有一部分水解成胺基酸，溶於肉湯裡，故烹調好的肉湯味道鮮美而富於營養。

氨基酸的分解代謝[編輯]

在人體中氨基酸中的氮元素以尿素循環的方式變成尿素隨尿液或汗液排出體外，而在其他動物中可以銨根、尿素或尿酸形式排除體外，或以酰胺的形式儲存。某些氨基酸可以通過特殊代謝途徑轉變成其他含氮物質如嘌呤、嘧啶、卟啉、某些激素、色素、生物鹼等。氨基酸的分解代謝主要在肝臟中進行。主要方式有氧化脫氨基、聯合脫氨基等，以聯合脫氨基為主。聯合脫氨基的作用機理是在相應轉氨酶作用下生成穀氨酸，再由穀氨酸脫氫酶催化氧化。α-氨基酸脫氨生成的α-酮酸可以再合成氨基酸或轉變為糖類和脂質，亦可經轉化後進入三羧酸循環氧化供能。能轉變為糖的稱生糖氨基酸；能轉變為酮體的稱生酮氨基酸；兩者兼可的稱生糖生酮氨基酸。標準氨基酸中，亮氨酸和賴氨酸為生酮氨基酸，色氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸為生糖生酮氨基酸，其餘為生糖氨基酸。

次要編碼胺基酸[編輯]

通常的中止密碼子UGA（硒半胱氨酸）和UAG（吡咯賴氨酸）編碼的胺基酸，出現在少數蛋白質中。

縮寫	縮寫	全名	中文譯名	結構	支鏈	分子量	等電點	解離常數（羧基）	解離常數（胺基）	pKr(R)	其他
U	Sec	Selenocysteine	硒半胱胺酸		親水性
O	Pyl	Pyrrolysine	吡咯離胺酸		鹼性

其它胺基酸[編輯]

參考文獻[編輯]

引用[編輯]

^ Vickery HB, Schmidt CL. The history of the discovery of the amino acids. Chem. Rev. 1931, 9 (2): 169–318. doi:10.1021/cr60033a001.
^ Hansen S. Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois (PDF). Berlin. May 2015. （原始內容 (PDF)存檔於1 December 2017）（德語）.
^ Simoni RD, Hill RL, Vaughan M. The discovery of the amino acid threonine: the work of William C. Rose [classical article]. The Journal of Biological Chemistry. September 2002, 277 (37): E25 [4 July 2015]. PMID 12218068. doi:10.1016/S0021-9258(20)74369-3 . （原始內容存檔於10 June 2019）.
^ McCoy RH, Meyer CE, Rose WC. Feeding Experiments with Mixtures of Highly Purified Amino Acids. VIII. Isolation and Identification of a New Essential Amino Acid. Journal of Biological Chemistry. 1935, 112: 283–302. doi:10.1016/S0021-9258(18)74986-7 .

來源[編輯]

人民教育出版社普通高中課程標準實驗教科書

國立臺灣大學莊榮輝 生物化學基礎 胺基酸（頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）
國家教育研究院, "臺灣翻譯專業發展與資訊科技",元照出版.

延伸閱讀[編輯]

Tymoczko, John L. Protein Composition and Structure. Biochemistry. New York: W. H. Freeman and company. 2012: 28–31. ISBN 9781429229364.
Doolittle RF. Redundancies in protein sequences. Fasman GD (編). Predictions of Protein Structure and the Principles of Protein Conformation. New York: Plenum Press. 1989: 599–623. ISBN 978-0-306-43131-9. LCCN 89008555.
Nelson, David L.; Cox, Michael M. Lehninger Principles of Biochemistry 3rd. Worth Publishers. 2000. ISBN 978-1-57259-153-0. LCCN 99049137.
Meierhenrich, Uwe. Amino acids and the asymmetry of life (PDF). Berlin: Springer Verlag. 2008. ISBN 978-3-540-76885-2. LCCN 2008930865. （原始內容 (PDF)存檔於12 January 2012）.

參閱[編輯]

外部連結[編輯]

維基共享資源上的相關多媒體資源：氨基酸

[1] Vickery HB, Schmidt CL. The history of the discovery of the amino acids. Chem. Rev. 1931, 9 (2): 169–318. doi:10.1021/cr60033a001.

[2] Hansen S. Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois (PDF). Berlin. May 2015. （原始內容 (PDF)存檔於1 December 2017）（德語）.

[3] Simoni RD, Hill RL, Vaughan M. The discovery of the amino acid threonine: the work of William C. Rose [classical article]. The Journal of Biological Chemistry. September 2002, 277 (37): E25 [4 July 2015]. PMID 12218068. doi:10.1016/S0021-9258(20)74369-3 . （原始內容存檔於10 June 2019）.

[4] McCoy RH, Meyer CE, Rose WC. Feeding Experiments with Mixtures of Highly Purified Amino Acids. VIII. Isolation and Identification of a New Essential Amino Acid. Journal of Biological Chemistry. 1935, 112: 283–302. doi:10.1016/S0021-9258(18)74986-7 .

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