過氧化氫酶

維基百科，自由的百科全書
過氧化氫酶(Catalase)
過氧化氫酶結構（來自牛豬雞肝臟）
識別
符號 CAT
Entrez 847
OMIM 115500
RefSeq NP_001743
UniProt P04040
其他資料
EC編號 1.11.1.6
基因座 11 [4]
Catalase
識別碼
EC編號 1.11.1.6
CAS號 9001-05-2
數據庫
IntEnz IntEnz瀏覽
BRENDA（英語：BRENDA） BRENDA入口
ExPASy（英語：ExPASy） NiceZyme瀏覽
KEGG KEGG入口
MetaCyc（英語：MetaCyc） 代謝路徑
PRIAM（英語：PRIAM_enzyme-specific_profiles） 概述
PDB RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
基因本體 AmiGO / EGO
Catalase
PDB rendering based on 1dgb.
有效結構
PDB 直系同源檢索：PDBe, RCSB
標識
代號 CAT; MGC138422; MGC138424
擴展標識 遺傳學：115500 鼠基因：88271 同源基因：55514 GeneCards: CAT Gene
EC編號 1.11.1.6
RNA表達模式
更多表達數據
直系同源體
物種 人類 小鼠
Entrez 847 12359
Ensembl ENSG00000121691 ENSMUSG00000027187
UniProt P04040 P24270
mRNA序列 NM_001752 NM_009804
蛋白序列 NP_001743 NP_033934
基因位置 Chr 11:
34.46 – 34.49 Mb		 Chr 2:
103.45 – 103.49 Mb
PubMed查詢 [5] [6]

過氧化氫酶是一種廣泛存在於各類生物體中的酶，它是一類抗氧化劑，其作用是催化過氧化氫轉化為水和氧氣的反應。[1]過氧化氫酶也是具有最高轉換數（與底物反應速率）的酶之一；在酶達飽和的狀態下，一個過氧化氫酶分子每秒能將五千萬個過氧化氫分子轉化為水和氧氣。[2]

過氧化氫酶是一個同源四聚體，每一個亞基含有超過500個氨基酸殘基；[3]並且每個亞基的活性位點都含有一個卟啉血紅素基團，用於催化過氧化氫的反應。過氧化氫酶的最適pH接近6，[4]最適溫度則因物種而異。[5]

歷史[編輯]

作為一種物質，過氧化氫酶是在1811年被過氧化氫（H2O2）的發現者泰戈爾（Louis Tiger）首次發現。1900年，Oscar Loew將這種能夠降解過氧化氫的酶命名為「catalase」，即過氧化氫酶，並發現這種酶存在於許多植物和動物中。[6]1937年，詹姆斯·B·薩姆納將來自牛肝中的過氧化氫酶結晶，[7]並在次年獲得了該酶的分子量。[8]1969年，牛的過氧化氫酶的氨基酸序列得以解出。[9]而後，1981年，其三維結構得以解析。[10]


催化反應[編輯]

過氧化氫分子

過氧化氫酶催化過氧化氫分解的反應可以表示如下：

2 H2O2 → 2 H2O + O2[11]

反應機制[編輯]

雖然過氧化氫酶完整的催化機制還沒有完全被了解，但其催化過程被認為分為兩步：

H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+)
H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2[12]
其中，「Fe()-E」表示結合在酶上的血紅素基團（E）的中心鐵原子(Fe)。Fe(IV)-E(.+)為Fe(V)-E的一種共振形式，即鐵原子並沒有完全氧化到+V價，而是從血紅素上接受了一些「支持電子」。因而，反應式中的血紅素也就表示為自由基陽離子(.+).

過氧化氫進入活性位點並與酶147位上的天冬酰胺殘基（Asn147）和74位上的組氨酸殘基（His74）相互作用，使得一個質子在氧原子間互相傳遞。自由的氧原子配位結合，生成水分子和Fe(IV)=O。Fe(IV)=O與第二個過氧化氫分子反應重新形成Fe(III)-E，並生成水分子和氧氣。[12]活性中心鐵原子的反應活性可能由於357位上酪氨酸殘基（Tyr357）的苯酚基側鏈的存在（幫助Fe(III)氧化為Fe(IV)）而得以提高。反應的效率可能是通過His74和Asn147與反應中間體作用而得以提高。[12]該反應的速率通常可以通過米氏方程來確定。[13]

過氧化氫酶也能夠氧化其他一些細胞毒性物質，如甲醛、甲酸、苯酚和乙醇。這些氧化過程需要利用過氧化氫通過以下反應來完成：

H2O2 + H2R → 2H2O + R

同樣，具體的反應機制還不清楚。

任何重金屬離子（如硫酸銅中的銅離子）可以作為過氧化氫酶的非競爭性抑制劑。另外，劇毒性的氰化物是過氧化氫酶的競爭性抑制劑，可以緊密地結合到酶中的血紅素上，阻止酶的催化反應。

處於過氧化狀態的過氧化氫酶中間體的三維結構已經獲得解析，可以在蛋白質數據庫中檢索到。

功能[編輯]

過氧化氫是一種代謝過程中產生的廢物，它能夠對機體造成損害。為了避免這種損害，過氧化氫必須被快速地轉化為其他無害或毒性較小的物質。而過氧化氫酶就是常常被細胞用來催化過氧化氫分解的工具。[14]

但過氧化氫酶真正的生物學重要性並不是如此簡單：研究者發現基因工程改造後的過氧化氫酶缺失的小鼠依然為正常表現型，這就表明過氧化氫酶只是在一些特定條件下才對動物是必不可少的。[15]

一些人群體內的過氧化氫酶水平非常低，但也不顯示出明顯的病理反應。這很有可能是因為正常哺乳動物細胞內主要的過氧化氫清除劑是過氧化物還原酶（peroxiredoxin），而不是過氧化氫酶。

過氧化氫酶通常定位於一種被稱為過氧化物酶體的細胞器中。[16]植物細胞中的過氧化物酶體參與了光呼吸（利用氧氣並生成二氧化碳）和共生性氮固定（將氮氣(N2)解離為活性氮原子）。

但細胞被病原體感染時，過氧化氫可以被用作一種有效的抗微生物試劑。部分病原體，如結核桿菌、嗜肺軍團菌和空腸彎曲菌，能夠生產過氧化氫酶以降解過氧化氫，使得它們能在宿主體內存活。[17]

在生物體中的分布[編輯]

過氧化氫酶存在於所有已知的動物的各個組織中，特別在肝臟中以高濃度存在。在投彈手甲蟲（bombardier beetle）中，過氧化氫酶具有獨特用途。這種甲蟲腹部的腺體中存有對苯二酚和過氧化氫，受到威脅時這兩種物質可在一個含有過氧化氫酶和辣根過氧化物酶的空腔中混合。過氧化氫在酶的催化作用下放出氧氣，也把對苯二酚氧化為對苯醌，反應劇烈放熱，使混合物沸騰氣化，連同氧氣的助推作用，將混合物噴出。[18]

過氧化氫酶也普遍存在於植物中，包括真菌，尤其有些真菌被發現在低pH值和溫暖的環境下更能夠產生該酶。[19]

絕大多數需氧微生物都含有過氧化氫酶[20]。例外包括Streptococcus，一種沒有過氧化氫酶的需氧細菌。部分厭氧微生物，如Methanosarcina barkeri，也含有過氧化氫酶。[21]

相關疾病[編輯]

過氧化物酶體異常（peroxisomal disorder）過氧化物酶缺乏症（acatalasia）是由過氧化氫酶功能缺陷所造成的。

應用[編輯]

過氧化氫酶在食品工業中被用於除去用於製造奶酪的牛奶中的過氧化氫。[22]過氧化氫酶也被用於食品包裝，防止食物被氧化。[23]在紡織工業中，過氧化氫酶被用於除去紡織物上的過氧化氫，以保證成品是不含過氧化物的。[24]它還被用在隱形眼鏡的清潔上：眼鏡在含有過氧化氫的清潔劑中浸泡後，使用前再用過氧化氫酶除去殘留的過氧化氫。[25]近年來，過氧化氫酶開始使用在美容業中。一些面部護理中加入了該酶和過氧化氫，目的是增加表皮上層的細胞氧量。

過氧化氫酶在實驗室中還常常被用作了解酶對反應速率影響的工具。

過氧化氫酶檢測[編輯]

進行中的過氧化氫酶檢測，可以觀察到氣泡。

過氧化氫酶檢測是微生物學家鑑定細菌種類的主要的三種檢測手段之一，即用過氧化氫來檢測過氧化氫酶是否存在。假如細菌中含有過氧化氫酶，則在過氧化氫溶液中加入少量細菌提取物就能觀察到氧氣氣泡生成。

  • 有氣泡生成，則該菌被認為是呈「過氧化氫酶陽性」。如葡萄球菌[26]和微球菌[27]。
  • 沒有，則該菌被認為是呈「過氧化氫酶陰性」。如鏈球菌[28]和腸球菌。

雖然過氧化氫酶檢測無法鑑定特定生物體，但與其他檢測方法結合，它可以有效地幫助診斷。

此外細菌中是否存在過氧化氫酶，還取決於細胞生長條件和所使用的培養基。

參見[編輯]

參考資料[編輯]

  1. ^ （英文）Catalase: An Enzyme at Work. Science Education Outreach. [2007-02-11]. （原始內容存檔於2007-02-03）. 
  2. ^ （英文）Catalase. Molecule of the Month. RCSB Protein Data Bank. 2004-09-01 [2007-02-11]. （原始內容存檔於2020-10-01）. 
  3. ^ （英文）Boon EM, Downs A, Marcey D. Catalase: H2O2: H2O2 Oxidoreductase. Catalase Structural Tutorial Text. [2007-02-11]. （原始內容存檔於2007-02-09）. 
  4. ^ （英文）Maehly A, Chance B. The Assay of Catalases and Peroxidases in Methods of Biochemical Analysis. 1954: 357. ISBN. 
  5. ^ （英文）A Quantitative Enzyme Study; CATALASE. [2007-02-11]. （原始內容存檔於2000-06-12）. 
  6. ^ （英文）Loew, Oscar. A New Enzyme of General Occurrence in Organisms. Science. May 1900, 11 (279): 701–2. doi:10.1126/science.11.279.701. 
  7. ^ （英文）Sumner, J.B.; Dounce, A. L. Cystalline Catalase. Science. 1938, 87 (18): 284. doi:10.1126/science.87.2256.284. 
  8. ^ （英文）Sumner, James B.; Gralen, Nils. The Molecular Weight of Crystalline Catalase. Science. March 1938, 87 (2256): 284. doi:10.1126/science.87.2256.284. 
  9. ^ （英文）Schroeder WA; Shelton JR; Shelton JB; Robberson B; Apell G. The amino acid sequence of bovine liver catalase: a preliminary report.. Arch Biochem Biophys. May 1969, 131 (2): 653–5. PMID 4892021. doi:10.1016/0003-9861(69)90441-X. 
  10. ^ （英文）Murthy MR; Reid TJ 3rd; Sicignano A; Tanaka N; Rossmann MG. Structure of beef liver catalase.. J Mol Biol. October 1981, 152 (2): 465–99. PMID 7328661. doi:10.1016/0022-2836(81)90254-0. 
  11. ^ （英文）Catalase: A Closer Look. Science Education Outreach. [2007-02-11]. （原始內容存檔於2007-02-03）. 
  12. ^ 12.0 12.1 12.2 （英文）Boon EM, Downs A, Marcey D. Proposed Mechanism of Catalase in Catalase: H2O2: H2O2 Oxidoreductase. Catalase Structural Tutorial Text. [2007-02-11]. （原始內容存檔於2007-02-09）. 
  13. ^ [1] （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）
  14. ^ （英文）Gaetani G, Ferraris A, Rolfo M, Mangerini R, Arena S, Kirkman H. Predominant role of catalase in the disposal of hydrogen peroxide within human erythrocytes.. Blood. 1996, 87 (4): 1595–9. PMID 8608252. 
  15. ^ （英文）Ho YS, Xiong Y, Ma W, Spector A, Ho D. Mice Lacking Catalase Develop Normally but Show Differential Sensitivity to Oxidant Tissue Injury.. J Biol Chem. 2004, 279 (31): 32804–812. PMID 15178682. doi:10.1074/jbc.M404800200. 
  16. ^ （英文）Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P. Peroxisomes, in Molecular Biology of the Cell 4th ed. Garland. 2002. (via NCBI Bookshelf) ISBN 978-0-8153-3218-3. 
  17. ^ [2] （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）
  18. ^ （英文）T Eisner and DJ Aneshansley. Spray aiming in the bombardier beetle: photographic evidence.. Proc Natl Acad Sci USA. 1999, 96 (17): 9705–9. PMID 10449758. doi:10.1073/pnas.96.17.9705.  已忽略未知參數|month=（建議使用|date=） (幫助)
  19. ^ （英文）K. Isobe; et al. Production of catalase by fungi growing at low pH and high temperature.. J Biosci Bioeng. January 2006, 101 (1): 73–6. PMID 16503295. doi:10.1263/jbb.101.73. 
  20. ^ [3] （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）
  21. ^ （英文）Andrei Brioukhanov, Alexander Netrusov, and Rik Eggen. The catalase and superoxide dismutase genes are transcriptionally up-regulated upon oxidative stress in the strictly anaerobic archaeon Methanosarcina barkeri.. Microbiology. 2006, 152: 1671–1677. PMID 16735730. doi:10.1099/mic.0.28542-0. 
  22. ^ （英文）Catalase - Worthington Enzyme Manual. [2008-12-16]. （原始內容存檔於2021-04-21）. 
  23. ^ （英文）Re: how is catalase used in industry?. [2008-12-16]. （原始內容存檔於2008-08-29）. 
  24. ^ （英文）textile industry. [2008-12-16]. （原始內容存檔於2008-11-04）. 
  25. ^ 美國專利第5,521,091號
  26. ^ （英文）BSCI 424 Pathogenic Microbiology -- Bacterial Pathogen List. [2008-12-16]. （原始內容存檔於2018-08-28）. 
  27. ^ （英文）Biochemical Tests. [2008-12-16]. （原始內容存檔於2008-12-11）. 
  28. ^ （英文）Streptococcus pneumoniae and Staphylococci. [2008-12-16]. （原始內容存檔於2012-12-11）. 

外部連結[編輯]

取自「https://zh.wikipedia.org/w/index.php?title=过氧化氢酶&oldid=78953444」