胰凝乳蛋白酶
| 胰凝乳蛋白酶原B1 | |
|---|---|
| |
| 識別 | |
| 符號 | CTRB1 |
| 替換符號 | CTRB |
| Entrez | 1504 |
| HUGO | 2521 |
| OMIM | 118890 |
| RefSeq | NM_001906 |
| UniProt | P17538 |
| 其他數據 | |
| EC編號 | 3.4.21.1 |
| 基因座 | 16 q23.1 |
| 胰凝乳蛋白酶原B2 | |
|---|---|
| 識別 | |
| 符號 | CTRB2 |
| Entrez | 440387 |
| HUGO | 2522 |
| RefSeq | NM_001025200 |
| UniProt | Q6GPI1 |
| 其他數據 | |
| 基因座 | 16 q22.3 |
| 胰凝乳蛋白酶C (caldecrin) | |
|---|---|
| 識別 | |
| 符號 | CTRC |
| Entrez | 11330 |
| HUGO | 2523 |
| OMIM | 601405 |
| RefSeq | NM_007272 |
| UniProt | Q99895 |
| 其他數據 | |
| 基因座 | 1 p36.21 |
胰凝乳蛋白酶（Chymotrypsin，bovine γ，PDB 1AB9，EC 3.4.21.1），也叫糜蛋白酶。胰凝乳蛋白酶是一種能夠分解蛋白質的消化性酶，活性基團為絲氨酸（Ser or S），故屬於絲氨酸蛋白酶。胰凝乳蛋白酶在酪氨酸（Tyr or Y）、色氨酸（Trp or W）和苯丙氨酸（Phe or F）（都是芳香族氨基酸）的羧基處切斷肽鍵，從而裂解蛋白質。如果反應有足夠的時間，胰凝乳蛋白酶也可以水解是以白氨酸（Leu or L）為主的羧基端肽鍵。
活化[編輯]
胰凝乳蛋白酶是在胰臟中被合成。開始合成的是胰凝乳蛋白酶原（胰凝乳蛋白酶的前體），不具有酶活性。在隨胰液進入小腸後，被胰蛋白酶剪切為兩部分（兩部分之間依然通過二硫鍵相連），隨後被剪切的胰凝乳蛋白酶原可以互相剪切去一段短的肽段，形成由二硫鍵相連的三條多肽鏈的具有完整活性的胰凝乳蛋白酶。
這種活化機制保證了胰凝乳蛋白酶只在體內特定地點獲得催化活性，避免對機體造成損傷。
催化機制和動力學[編輯]
胰凝乳蛋白酶是在哺乳動物及其他動物體內的消化系統中發揮作用。它是通過催化一個水解反應（在沒有酶催化的情況下，反應速度非常慢）來剪切肽鍵。胰凝乳蛋白酶的偏好基質包括酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸以及白氨酸和甲硫氨酸。與其他蛋白酶相似，胰凝乳蛋白酶也可以在體外水解酯鍵；因此可以用一些基質類似物，如N-乙酰-L-酪氨酸對硝基苯酯，來作為酶反應試劑。
胰凝乳蛋白酶上195位絲氨酸殘基的羥基氧是一個強的親核物，可以進攻肽鍵上的羰基碳，使酶與基質共價連接形成短暫的酶－基質中間體，隨後不穩定的肽鍵發生斷裂。這一催化機制的發現是基於對酶與基質類似物（N-乙酰-L-酪氨酸對硝基苯酯）反應動力學的研究；由於反應產物對硝基苯酚顯黃色，就可以通過在405nm下測量反應混合物的吸光值來計算產物濃度。
胰凝乳蛋白酶的催化反應可以分為兩個階段：開始時的快速反應和隨後遵從米氏方程的穩定反應，又被稱為「乒乓」機制。這一反應模式可以用胰凝乳蛋白酶催化的兩個步驟來解釋，即先乙酰化基質形成酶－基質中間物；再去乙酰化，酶回復到初始狀態。
參考文獻[編輯]
- （英文）Stryer et al. (2002). Biochemistry (5th ed.). New York: Freeman. ISBN 0716746840.
- （英文）Garrett & Grisham. (2004). Biochemistry (3rd ed.). Brooks Cole. ISBN 0534490336.
外部連結[編輯]
參見[編輯]
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