細胞骨架

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真核生物細胞骨架。肌動蛋白微絲被顯示成紅色, 微管被顯示成綠色, 細胞核被顯示成藍色。
典型的動物細胞圖解顯示各個亞細胞元件。細胞器:⑴核仁細胞核核糖體
囊泡糙面內質網高爾機體細胞骨架
光面內質網粒線體液泡細胞質
溶酶體中心粒

細胞骨架英語Cytoskeleton)一般是指細胞細胞質中的由蛋白質構成的纖維的網路結構。儘管其名稱所暗示的骨架是穩定的,但它是一個動態結構,其中有一部分是不斷的被破壞,更新或新建的。[1]

在生命的所有生物領域古菌細菌真核生物)的細胞里都有細胞骨架被發現(特別是在所有真核細胞,包括人類,動物和植物細胞)。不同生物體的細胞骨架系統是由相似的蛋白質組成。但是,細胞骨架的結構,功能和動態行為可以是非常不同的,這取決於生物體和細胞類型。[1][2]類似地,在同一細胞類型內細胞骨架的結構,動態行為和功能可以通過與其他蛋白質和網路的以前的歷史關聯發生變化。[3]

細胞骨架的發現較晚,主要是因為一般電子顯微鏡制樣採用低溫(0-4℃)固定,而細胞骨架會在低溫下解聚。直到20世紀60年代後,採用戊二醛常溫固定,才逐漸認識到細胞骨架的客觀存在。真核細胞藉以維持其基本形態的重要結構,被形象地稱為細胞骨架,它通常也被認為是廣義上細胞器的一種。

細胞骨架不僅在維持細胞形態,承受外力、保持細胞內部結構的有序性方面起重要作用,而且還參與許多重要的生命活動,如:在細胞分裂中細胞骨架牽引染色體分離,在細胞物質運輸中,各類小泡和細胞器可沿著細胞骨架定向轉運;在肌肉細胞中,細胞骨架和它的結合蛋白組成動力系統;在白細胞(白血球)的遷移、精子的遊動、神經細胞軸突和樹突的伸展等方面都與細胞骨架有關。另外,在植物細胞中細胞骨架指導細胞壁的合成。

通過細胞骨架運行的一個大規模的例子是肌肉收縮。在肌肉收縮期間,肌肉的每一個細胞內肌球蛋白分子馬達在並行肌動蛋白微絲上集體產生力量。 這個行動收縮肌肉細胞,並通過在許多肌肉細胞的同步過程,收縮整個肌肉。

真核細胞骨架[編輯]

小鼠胚胎成纖維細胞的肌動蛋白細胞骨架, 沾有phalloidin

微管[編輯]

凝膠固著細胞的微管

微管可在所有哺乳類動物細胞中存在,除了紅細胞(紅血球)外,所有微管均由約55kDa的α及β微管蛋白組成。它們正常時以異二聚體形式存在。並以頭尾相連的方式聚合,形成微管蛋白原纖維(protofilament),一般由13根這樣的原纖維構成一個中空的微管,直徑22~25nm。少數變異的微管如線蟲等所有的則有其他數目的原纖維。微管確定膜性細胞器(membrane-enclosed organelle)的位置和作為膜泡運輸的導軌。微管是細胞骨架的架構主幹,並也是某些胞器的主體,例如中心粒就是由9組3聯微管組成的構造,而真核生物的纖毛鞭毛也是由以微管為9+2結構,即由9個二聯微管和一對中央微管構成,其中二聯微管由AB兩個管組成,A管由13條原纖維組成,B管由10條原纖維組成,兩者共用5條。A管對著相鄰的B管伸出兩條動力蛋白臂,並向鞭毛中央發出一條輻。基體的微管組成為9+0,並且二聯微管為三聯微管所取代,結構類似於中心粒。組成的軸絲(axoneme)為主體。

從各種組織中提純微管蛋白可以發現還存在一些其他蛋白成分(5%-20%),稱之謂微管相關蛋白(microtube associated proteins MAPs)。這些蛋白具有組織特異性,表現出從相同αβ二聚體聚合形成的微管具有獨特的性質,已從人類不同組織中發現了多種α及β微管蛋白,並追蹤微管基因表現出部分基因家族,某些基因被認為是編碼獨特的微管蛋白。

微管形成的有些結構是比較穩定的,是由於微管結合蛋白的作用和酶修飾的原因。如神經細胞軸突、纖毛和鞭毛中的微管纖維。大多數微管纖維處於動態的聚合和災變(一種突然的,迅速的,一般不可逆轉的分解)狀態,這是實現其功能所必需的性質(如紡錘體)。與秋水仙素結合的微管蛋白可加合到微管上,並阻止其他微管蛋白單體繼續添加,進而破壞紡錘體的結構,長春花鹼具有類似的功能。紫杉酚(taxol),能促進微管的聚合,並使已形成的微管穩定,然而這種穩定性會破壞微管的正常功能。這些藥物可以利用破壞微管功能以阻止細胞分裂,成為癌症治療的新希望。重水亦有阻止微觀解聚而破壞微觀功能之作用,但其機理在於完全排除了所需的微量普通水。這需要連續幾天攝入完全是重水的水,因而實用價值不大。重水本身對細胞並無毒害。

在人類至少發現兩種明顯區別的α-微管蛋白及三種明顯區別的β-微管基因,它們產生具有特定功能的微管蛋白mRNA,由於這些編碼在結構組分上十分近似蛋白質分子,在不同組織存在多少特異性的具有差異表達的微管蛋白亞型,尚待深入研究。

除了α-與β-微管蛋白有編碼相似的不同變異型,近幾年來又發現了多種編碼差異更大的新的微管蛋白,形成不同的基因家族。其中γ微管蛋白位於細胞內的微管組織中心(microtubule organizing center, MTOC),是用以提供α及β微管蛋白進行聚合反應形成微管的起始核心。而δ與ε則被認為與中心粒的結構與形成有關。其他尚有η, ζ, θ等等多種變異,不過通常僅存在少數幾種真核單細胞生物如原蟲或纖毛蟲裡,可能跟這些生物獨特的結構與生理習性有關,進一步詳情仍待研究 。

微絲[編輯]

微絲也普遍存在於所有真核細胞中,是一個實心狀的纖維,一般細胞中含量約佔細胞內總蛋白質的1%-2%,但在活動較強的細胞中可佔20%-30%。在一般細胞主要分佈於細胞的表面,直接影響細胞的形狀。微絲具有多種功能,在不同細胞的表現不同,在肌細胞組成粗肌絲、細肌絲,可以收縮(收縮蛋白),在非肌細胞中主要起支撐作用、非肌性運動和信息傳導作用。

微絲主要由肌動蛋白構成,和一種‎‎‎分子馬達蛋白肌球蛋白一起作用,使細胞運動。它們參與細胞的變形蟲運動、植物細胞的細胞質流動與肌肉細胞的收縮:

植物細胞的細胞質流動[編輯]

微絲中的肌動蛋白與肌球蛋白在細胞質形成三維的網路體系。肌動蛋白位於外質,肌球蛋白位於內質。 肌球蛋白連結著細胞質顆粒,由ATP供給能量,肌球蛋白與細胞質顆粒的結合體沿著actin filament滑動,從而帶動整個細胞質的環流。


變形蟲運動[編輯]

變形蟲運動(amoeboid movememt,阿米巴運動)是肌肉細胞的收縮。如同微管蛋白,肌動蛋白的基因組成一個超家族,並組成多種極為相似的結構。例如,各種肌肉細胞有不同的機動蛋白:

  1. 骨骼肌的條紋纖維;
  2. 心肌的條紋纖維;
  3. 血管壁的平滑肌
  4. 胃腸道壁的平滑肌。

它們在胺基酸組分上有微小的差異(大約在400個胺基酸殘基序列中有4-6個變異),在肌肉與非肌細胞中都還存在β及γ肌動蛋白,它們與具有橫紋的α肌動蛋白可有25個胺基酸的差異。

含ATP的G-肌動蛋白單體可聚合為含ADP的呈纖維狀的F-肌動蛋白,它們可由Mg2+及高濃度的K+或Na+誘導而聚合,聚合後ATP水解為ADP及C-肌動蛋白ADP單體,組成F-肌動蛋白。在骨骼肌的細肌絲(thin filament,由肌動蛋白構成)與粗肌絲(thick filament,由肌球蛋白構成)相互作用而使肌肉收縮(肌球蛋白可以起作肌動蛋白激活的ATP酶的作用)。肌球蛋白也存在於哺乳動物的非肌細胞中(但以非聚合狀態存在)。

中間纖維[編輯]

顯微鏡下的細胞內角蛋白絲

細胞骨架的第三種纖維結構稱中等纖維或中間纖維,又稱中間絲,為中空的骨狀結構,直徑介於微管和微絲之間,其化學組成比較複雜,在不同細胞中,成分變化較大。中間纖維使細胞具有張力和抗剪切力。中間纖維有共同的基本結構,即構建成一個中央α螺旋桿狀區,兩側則是大小和化學組成不同的端區。端區的多樣性決定了中間纖維外形和性質的差異和特異性。

以上這些結構單元並非是一成不變的,而是隨細胞的生命活動而呈現高度的動態性,它們均由單體蛋白以較弱的非共價鍵結合在一起,構成纖維型多聚體,很容易進行組裝和去組裝,這正是實現其功能所必需的特點。

其他蛋白[編輯]

不僅如此,細胞骨架還包含有很多結構單元的附屬蛋白質,比如:

微絲相互作用的蛋白[編輯]

分子馬達: 動力蛋白, 驅動蛋白, 肌球蛋白

核化蛋白Arp2/3複合體Formin

結合蛋白:粘著斑蛋白vinculin, 絲切蛋白cofilin, Pofilin原肌球蛋白tropomyosin等等

微管相互作用的蛋白[編輯]

動力蛋白:KinesinDynein

廣義的細胞骨架還包括核骨架(nucleoskeleton)、核纖層細胞外基質,形成貫穿於細胞核、細胞質、細胞外的一體化網路結構。

原核細胞骨架[編輯]

細胞骨架曾經被認為是僅僅是真核細胞的特徵,但同源的真核細胞骨架所有主要蛋白在原核細胞已被發現。[4]雖然進化關係是如此遙遠,他們從蛋白質序列比較單獨不是顯而易見,它們的三維結構和類似的功能,在維持細胞形狀和極性的相似度提供了強有力的證據表明,真核的和原核的細胞骨架是真正同源的。[5] 但是,細菌細胞骨架中的某些結構可能還沒有被識別。[6]

FtsZ[編輯]

FtsZ是第一個被發現的原核細胞骨架蛋白,組裝在接下來會發生細胞分裂,形成隔板的Z-環上,類似真核生物的肌動蛋白-肌球蛋白收縮環。[7]

參看[編輯]

參考資料[編輯]

  1. ^ 1.0 1.1 Alberts, Bruce; et al. Molecular Biology of the Cell 5th. New York: Garland Science. 2008. ISBN 978-0-8153-4105-5. 
  2. ^ Wickstead B, Gull K. The evolution of the cytoskeleton. Journal of Cell Biology. 2011, 194 (4): 513–525. doi:10.1083/jcb.201102065. 
  3. ^ Fletcher DA, Mullins D. Cell mechanics and the cytoskeleton. Nature. 2010, 463 (7280): 485–92. doi:10.1038/nature08908. PMC 2851742. PMID 20110992. 
  4. ^ Shih YL, Rothfield L. The bacterial cytoskeleton. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2006, 70 (3): 729–54. doi:10.1128/MMBR.00017-06. PMC 1594594. PMID 16959967. 
  5. ^ Michie KA, Löwe J. Dynamic filaments of the bacterial cytoskeleton. Annu. Rev. Biochem. 2006, 75: 467–92. doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142452. PMID 16756499. [失效連結]
  6. ^ Briegel A, Dias DP, Li Z, Jensen RB, Frangakis AS, Jensen GJ. Multiple large filament bundles observed in Caulobacter crescentus by electron cryotomography. Mol. Microbiol. October 2006, 62 (1): 5–14. doi:10.1111/j.1365-2958.2006.05355.x. PMID 16987173. 
  7. ^ Bi, E.; Lutkenhaus, J. FtsZ ring structure associated with division in Escherichia coli. Nature. 1991, 354 (6349): 161–164. doi:10.1038/354161a0. PMID 1944597. 

外部連結[編輯]