普通細菌孔道蛋白家族

現有可用的蛋白結構：
Pfam	結構（旧版） / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum（英语：PDBsum）	結構概要
PDB	2fgrA:21-351 2fgqX:20-351 1pho :27-351 1iivA:27-378 1osmA:27-363 1opfD:28-362 1mpf :28-362 2omf :28-362 1gfm :28-362 1hxuA:28-362 1gfp :28-362 1gfq :28-362 1hxxA:28-362 1bt9A:28-362 1gfo :28-362 1gfn :28-362 1hxtA:28-362

革蘭氏陰性菌孔道蛋白
鑑定
標誌	Porin_1
Pfam	PF00267（旧版）
Pfam宗系	CL0193（旧版）
InterPro（英语：InterPro）	IPR001702
PROSITE（英语：PROSITE）	PDOC00498
SCOP（英语：Structural Classification of Proteins）	1mpf / SUPFAM
TCDB（英语：TCDB）	1.B.1
OPM（英语：Orientations of Proteins in Membranes database）家族	31
OPM（英语：Orientations of Proteins in Membranes database）蛋白	1pho
CDD（英语：Conserved Domain Database）	cd01345
現有可用的蛋白結構：
Pfam	結構（旧版） / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum（英语：PDBsum）	結構概要
PDB	2fgrA:21-351 2fgqX:20-351 1pho :27-351 1iivA:27-378 1osmA:27-363 1opfD:28-362 1mpf :28-362 2omf :28-362 1gfm :28-362 1hxuA:28-362 1gfp :28-362 1gfq :28-362 1hxxA:28-362 1bt9A:28-362 1gfo :28-362 1gfn :28-362 1hxtA:28-362

普通細菌孔道蛋白是一類（英语：Protein family）存在於革蘭氏陰性菌外膜上的蛋白質。這類蛋白充當了對親水性物質的分子過濾器^[1]，在外膜上起着「分子篩」的作用。這些蛋白生成的裝滿水的通道可讓親水性物質進入週質空間中。部分孔道蛋白生成的擴散通路可允許大小小於排阻極限的溶質通過，而另一些則在孔道內有特異性的結合位點，只能允許一種溶質通過。孔道蛋白是細菌外膜上的一種主要蛋白質，噬菌體和細菌素（英语：Bacteriocin）常常會通過它們與細菌結合。

細菌孔道蛋白常常會結合成三聚體（英语：Protein trimer）。而它們的β鏈則是這些蛋白質的跨膜核心^[2]。有證據表明^[3]一些孔道蛋白與淨化有關。這些蛋白質有：

Enterobacteria PhoE, OmpC, OmpF, NmpC.
Bacteriophage PA-2 LC.
Neisseria PI.A, PI.B

亞家族[编辑]

Porin, Neisseria sp. type IPR002299

參考[编辑]

^ Benz R, Bauer K. Permeation of hydrophilic molecules through the outer membrane of gram-negative bacteria. Review on bacterial porins. Eur. J. Biochem. 1988, 176 (1): 1–19. PMID 2901351. doi:10.1111/j.1432-1033.1988.tb14245.x.
^ Jap BK, Walian PJ. Biophysics of the structure and function of porins. Q. Rev. Biophys. 1990, 23 (4): 367–403. PMID 2178269. doi:10.1017/S003358350000559X.
^ Pattus F, Jeanteur D, Lakey JH. The bacterial porin superfamily: sequence alignment and structure prediction. Mol. Microbiol. 1991, 5 (9): 2153–2164. PMID 1662760. doi:10.1111/j.1365-2958.1991.tb02145.x.

[PUB00001365-1] Benz R, Bauer K. Permeation of hydrophilic molecules through the outer membrane of gram-negative bacteria. Review on bacterial porins. Eur. J. Biochem. 1988, 176 (1): 1–19. PMID 2901351. doi:10.1111/j.1432-1033.1988.tb14245.x.

[PUB00005073-2] Jap BK, Walian PJ. Biophysics of the structure and function of porins. Q. Rev. Biophys. 1990, 23 (4): 367–403. PMID 2178269. doi:10.1017/S003358350000559X.

[PUB00003812-3] Pattus F, Jeanteur D, Lakey JH. The bacterial porin superfamily: sequence alignment and structure prediction. Mol. Microbiol. 1991, 5 (9): 2153–2164. PMID 1662760. doi:10.1111/j.1365-2958.1991.tb02145.x.

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