絲心蛋白
| 絲心蛋白輕鏈 | |||||||||
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| 标识符 | |||||||||
| 符号 | L-Fibroin | ||||||||
| 蛋白质家族数据库（Pfam） | PF05849 | ||||||||
| 蛋白质互联数据库（InterPro） | IPR008660 | ||||||||
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| 絲心蛋白重鏈 | |
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| 标识 | |
| 生物 | |
| 符号 | FIBH |
| PDB | 3UA0 |
| UniProt | P05790 |
| 其他数据 | |
| P25 蛋白（纖維六聚蛋白） | |||||||||
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| 标识符 | |||||||||
| 符号 | Fibroin_P25 | ||||||||
| 蛋白质家族数据库（Pfam） | PF07294 | ||||||||
| 蛋白质互联数据库（InterPro） | IPR009911 | ||||||||
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絲心蛋白[1]（fibroin）又稱絲素[2]，常简称“丝蛋白”[3]，是节肢动物丝中两种主要蛋白质之一，其组成丝中心部分，韧而有弹性，不溶於水[4][5][6]。
蜘蛛吐的絲中就有絲心蛋白，其他像家蚕（蠶絲）及許多其他昆蟲吐的絲也有絲心蛋白。絲的的原始狀態主要包括二種蛋白質，即絲心蛋白及絲膠蛋白，有一層類似膠水的絲膠蛋白將二層絲心蛋白的薄膜連合在一起[7][8]。
絲心蛋白是由幾層反對稱的Β折叠構成，其基本結構主要是以下重覆出現的胺基酸序列 (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala)n。因為富含甘氨酸，使絲心蛋白能夠緊密堆積，也使得蚕絲有強韌的結構及較高的抗拉強度。因此同時具有剛度和韌性，因此蚕絲可以用到許多不同的領域中，包括生物醫學及紡織等。
结构
[编辑]已知絲心蛋白有三種不同的結構。第一型是絲心蛋白自然的結構，也就是由蚕的絲腺中分泌出的形式，第二型是絹絲中的絲心蛋白，其強度較強，也用在許多商業應用中，第三種是新發現的絲心蛋白結構[9]，主要出現在絲心蛋白溶液的介質中（例如空氣—水的界面，空氣—油的界面等）。 丝蛋白重链的化学式为[10]：C₁₅₇₄₄H₂₃₅₃₇O₆₃₃₆N₅₃₄₁S₆ 分子量：389,273.12 Da
丝蛋白轻链化学式为：C1136H1767O365N325S4[11]，分子量为：25941.76Kg/mol
丝糖蛋白（P25蛋白）分子式为：C1172H1773O378N293S9[12]分子量为：26303Kg/mol(糖基化部分仅考虑常见的GlcNAc₂Man₃核心结构)
丝素蛋白基本单元由二硫键连接的重链和轻链以及摩尔比为 6：6：1 的 p25 糖蛋白组成。这导致大约 2.3 MDa 的复合物。[13]
分解
[编辑]許多擬無枝酸菌屬及糖絲菌屬的細菌可以分解絲心蛋白及聚乳酸[14]。
參考資料
[编辑]- ^ 丝心蛋白. 术语在线. 全国科学技术名词审定委员会. （简体中文）
- ^ 董锁拽. 蚕丝检测技术. 中国纺织出版社. 2018. ISBN 9787518047543.
- ^ 潘亚妮,周宇晨.蚕丝纤维复合材料的研究综述[J].材料化学前沿, 2024, 12(4):149-156.DOI:10.12677/amc.2024.124019.
- ^ 张楠楠.家蚕Sod1和丝心蛋白N端结构域的结构与功能研究[D].中国科学技术大学,2010.DOI:10.7666/d.y1816848.
- ^ 辜祥荣,曹功杰,王志红.昆虫的丝和丝腺[J].昆虫学报, 1981, 24(4):3-9.
- ^ Mary Schoeser. Silk. Yale University Press. 2007: 232. ISBN 9780300117417.
- ^ O. Hakimi et al., “Spider and mulberry silkworm silks as compatible biomaterials”,Composites Part B: Engineering, vol. 38 (3), pp. 324--337, article （页面存档备份，存于互联网档案馆） doi:10.1016/j.compositesb.2006.06.012
- ^ T. Dyakonov et al., “Design and Characterization of a Silk-Fibroin-Based Drug Delivery Platform Using Naproxen as a Model Drug”, Journal of Drug Delivery, vol. 2012 (2012), article ID 490514 （页面存档备份，存于互联网档案馆）
- ^ Valluzzi, Regina; Gido, Samuel P.; Muller, Wayne; Kaplan, David L. Orientation of silk III at the air-water interface. International Journal of Biological Macromolecules. 1999, 24 (2-3): 237–242. doi:10.1016/S0141-8130(99)00002-1.
- ^ https://www.uniprot.org/uniprotkb/P05790/entry
- ^ Expasy - ProtParam. web.expasy.org. [2025-07-15].
- ^ Expasy - ProtParam. web.expasy.org. [2025-07-15].
- ^ UniProt. UniProt. [2025-07-15] （英语）.
- ^ Yutaka Tokiwa; Buenaventurada P. Calabia; Charles U. Ugwu; Seiichi Aiba. Biodegradability of Plastics. International Journal of Molecular Science. September 2009, 9: 3722–3742. PMC 2769161
. PMID 19865515. doi:10.3390/ijms10093722.
