辅因子

輔因子[1][2](英語:cofactor)是生物体系中,使酶(酵素)显现活性所需、对热稳定、非蛋白质小分子化合物或金属水合离子。辅因子能促进酶及反应物进入活化状态(催化),通常作为电子、原子、某些化学基团的载体,而决定反应的性质。某些分子如水和部分常見的離子所扮演的角色和輔因子相當類似,但由於含量不受限制且普遍存在,因此不歸類為輔因子。
生物体系其他可与主要组分结合并有辅助功能的分子,如转录和免疫过程中的所需的辅助因子,也称辅因子。
酶的辅因子分为两大类:无机离子和 辅酶(复合有机分子)[3],后者主要衍生自少量的维生素和其他有机必需营养素。
一個不含輔因子的酶稱為脫輔基酶(apoenzyme),脫輔基酶加上輔因子並產生完整作用時,稱為全酶(holoenzyme):
- 脫輔基酶(apoenzyme)+ 輔因子(cofactor)<=> 全酶(holoenzyme)
金屬離子是常見的輔因子,這些金屬離子反映在生物必須的微量元素名單當中。例如鈣、鎂、錳、鐵、鈷、鎳、銅、鋅與鉬等。除了這些無機化學物之外,輔因子也包括一些有機物質,例如血紅蛋白中与鐵结合的血红素。另外有些維生素也可作為輔因子,如維生素C;或是輔因子的前趨物,如維生素B1。
工业酶催化过程效率极高,其中一些酶依赖于烟酰胺辅因子(NADH/NAD+、NADP/NAPH)[4][5][6]。由于这些辅因子成本高昂,这些过程在经济上缺乏竞争力。因此,开发具有经济前景的天然辅因子仿生同系物具有重要的战略意义[7]。
分類
[编辑]輔因子可分為兩大類:
有機輔因子有時進一步分為"輔酶"(coenzymes)和"輔基"(prosthetic groups)。 術語"輔酶"具體是指酶,因此是指蛋白質的功能特性。 另一方面,“輔基”強調輔因子與蛋白質(緊密或共價)結合的性質,因此是指結構性質。 不同來源對輔酶,輔因子和輔基的定義略有不同。一些人認為緊密結合的有機分子是輔酶基團,而不是輔酶,而另一些人則將酶活性所需的所有非蛋白質有機分子都定義為輔酶,並將緊密結合的有機分子分類為輔酶輔基團(coenzyme prosthetic groups)。 這些術語經常被寬鬆地使用。
蛋白質衍生的輔因子
[编辑]在許多酶中,充當輔因子的部分是透過部分蛋白質序列的翻譯後修飾形成的。這通常取代了蛋白質功能對外部結合因子(例如金屬離子)的需求。潛在的修飾可能是芳香族殘基的氧化、殘基之間的結合、裂解或成環。[8]這些改變與其他翻譯後蛋白質修飾(例如磷酸化、甲基化或糖基化)不同,因為胺基酸通常會獲得新功能。
参见
[编辑]参考文献
[编辑]- ^ 存档副本. [2023-09-15]. (原始内容存档于2025-04-26).
- ^ https://terms.naer.edu.tw/detail/4088b53866ae68e6b9569eb2c491aecf/?seq=1
- ^ Hasim, Onn. Coenzyme, Cofactor and Prosthetic Group - Ambiguous Biochemical Jargon. Kuala Lumpur: Biochemical Education. 2010: 93–94.
- ^ Höhne, Matthias; Bornscheuer, Uwe T. (2009), „Biocatalytic Routes to Optically Active Amines”, ChemCatChem, 1 (1), pp. 42–51, doi:10.1002/cctc.200900110
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- ^ Yuan, Bo; Yang, Dameng; Qu, Ge; Turner, Nicholas J.; Sun, Zhoutong, „Biocatalytic reductive aminations with NAD(P)H-dependent enzymes: enzyme discovery, engineering and synthetic applications”, Chemical Society Rev., 53 (1), pp. 227–262, doi:10.1039/D3CS00391D
- ^ Characterization of Biomimetic Cofactors According to Stability, Redox Potentials, and Enzymatic Conversion by NADH Oxidase from Lactobacillus pentosus, ChemBioChem. 18 (19): 1944–1949 https://doi.org/10.1002%2Fcbic.201700258;
- ^ Davidson VL. Protein-Derived Cofactors. Expanding the Scope of Post-Translational Modifications†. Biochemistry. 2007, 46 (18): 5283–5292. PMID 17439161. doi:10.1021/bi700468t.