金属蛋白

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血红蛋白的结构。含有血红素辅因子,以绿色显示。

金属蛋白英语:Metalloprotein)是一类含有配位结合的金属离子作为辅因子结合蛋白质[1][2]。所有蛋白质中有大量是属于这一类。

功能[编辑]

据估计,所有蛋白质中有大约一半含有金属[3]。据另一个估计,大约四分之一到三分之一的所有蛋白质被提议要求有金属执行其功能[4]。因此,金属蛋白在细胞中具有许多种不同的功能,例如蛋白质的储存和运输,信号转导蛋白。金属离子在感染性疾病中的作用已经被审查[5]

配位化学原理[编辑]

金属蛋白中的金属离子一般是与多肽链上氨基酸残基中的原子或与蛋白质相结合的大环配体相配位。由于金属离子的特殊氧化还原性质,金属酶常用作催化生氧化还原反应的催化剂。

存储与运输相关金属蛋白[编辑]

氧载体[编辑]

作为人类主要氧载体的血红蛋白具有四个亚基,其中(II)离子由平面大环配体原卟啉IX(PIX)和组氨酸残基的咪唑氮原子配位。第六配位位点含有一个水分子或二氧分子。 相比之下,在肌肉细胞中发现的蛋白质肌红蛋白只有一个这样的单位。活性位点位于疏水口袋中。这是重要的,因为没有它,(II)将不可逆地氧化(III)。用于形成HbO2平衡常数使得取决于肺中或肌肉中的氧气体分压而吸收或释放氧。在血红蛋白中,四个亚基显示协同效应,其允许容易的氧从血红蛋白转移到肌红蛋白[6]

蚯蚓血红蛋白(Hemerythrin)是另一种含铁的氧载体。氧结合位点是双核铁中心。

细胞色素[编辑]

氧化和还原反应在有机化学中不常见,因为很少有机分子可以充当氧化剂还原剂。另一方面,(II)可以容易地被氧化成(III)。这种功能用于细胞色素,其作为電子轉移载体。 金属离子的存在允许金属酶进行诸如氧化还原反应的功能,其不容易通过在氨基酸中发现的有限组的官能团来进行[7]。大多数细胞色素中的铁原子包含在血红素基团中。 这些细胞色素之间的差异在于不同的侧链。 例如,细胞色素a具有血红素A英语Heme A辅基,细胞色素b具有血红素B英语Heme B辅基。这些差异导致不同的Fe 2+ / Fe 3+还原电位英语Reduction potential,使得各种细胞色素参与线粒体电子传递链[8]

细胞色素P450酶执行将氧原子插入C-H键的功能,一个氧化反应[9][10]

红氧还蛋白[编辑]

铁硫蛋白的活性位点

铁硫蛋白是在代谢细菌古菌中发现的电子载体。

質體藍素[编辑]

質體藍素中铜离子的所在位置

金属离子储存与转运[编辑]

铁离子[编辑]

铜离子[编辑]

金属酶[编辑]

碳酸酐酶[编辑]

Active site of carbonic anhydrase. The three coordinating histidine residues are shown in green, hydroxide in red and white, and the zinc in gray.

维生素B12依赖酶[编辑]

固氮酶[编辑]

超氧化物歧化酶[编辑]

超氧化物歧化酶2四聚体的结构

叶绿素结合蛋白[编辑]

氢化酶[编辑]

三种氢化酶和它们的金属活性中心的结构:(A)镍铁类, (B)双铁类和(C)单铁类

核酶、脱氧核酶[编辑]

其它金属酶[编辑]

There are two types of 一氧化碳脱氢酶: one contains copper and molybdenum, the other contains nickel and iron. Parallels and differences in catalytic strategies have been reviewed.[11] Some other metalloenzymes are given in the following table, according to the metal involved.

Ion Examples of enzymes containing this ion
Magnesium[12] Glucose 6-phosphatase
Hexokinase
DNA polymerase
Vanadium vanabins
Manganese[13] Arginase
Iron[14] Catalase
Hydrogenase
IRE-BP
Aconitase
Cobalt[15] Nitrile hydratase
Methionyl aminopeptidase
Methylmalonyl-CoA mutase
Isobutyryl-CoA mutase
Nickel[16][17] Urease
Hydrogenase
Methyl-coenzyme M reductase (MCR)
Copper[18] Cytochrome oxidase
Laccase
Nitrous-oxide reductase
Nitrite reductase
Zinc[19] Alcohol dehydrogenase
Carboxypeptidase
Aminopeptidase
Beta amyloid
Cadmium[20][21] Metallothionein
thiolate proteins
Molybdenum[22] Nitrate reductase
Sulfite oxidase
Xanthine oxidase
DMSO reductase
Tungsten[23] Acetylene hydratase
various Metallothionein
Phosphatase

信号转导相关金属蛋白[编辑]

钙调素[编辑]

肌钙蛋白[编辑]

转录因子[编辑]

Zinc finger. The zinc ion (green) is coordinated by two histidine residues and two cysteine residues.

例子[编辑]

参考文献[编辑]

  1. ^ Banci, Lucia. Sigel, Astrid; Sigel, Helmut; Sigel, Roland K. O., 编. Metallomics and the Cell. Springer. 2013. ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN 1868-0402. 
  2. ^ Shriver, D. F.; Atkins, P. W. Chapter 19, Bioinorganic chemistry. Inorganic chemistry 3rd. Oxford University Press. 1999. ISBN 0-19-850330-X. 
  3. ^ Thomson, A. J.; Gray, H. B. Bioinorganic chemistry. Current Opinion in Chemical Biology. 1998, 2: 155–158. doi:10.1016/S1367-5931(98)80056-2. 
  4. ^ Waldron, K. J.; Robinson, N. J. How do bacterial cells ensure that metalloproteins get the correct metal?. Nat. Rev. Microbiol. January 2009, 7 (1): 25–35. doi:10.1038/nrmicro2057. PMID 19079350. 
  5. ^ Carver, Peggy L. Chapter 1. Metal Ions and Infectious Diseases. An Overview from the Clinic. (编) Sigel, Astrid; Sigel, Helmut; Sigel, Roland K. O. Interrelations between Essential Metal Ions and Human Diseases. Metal Ions in Life Sciences 13. Springer. 2013: 1–28. doi:10.1007/978-94-007-7500-8_1. 
  6. ^ 引用错误:没有为名为GE1的参考文献提供内容
  7. ^ Messerschmidt, A; Huber, R.; Wieghardt, K.; Poulos, T. Handbook of Metalloproteins. Wiley. 2001. ISBN 0-471-62743-7. 
  8. ^ Moore, G. R.; Pettigrew,, G. W. Cytochrome c: Structural and Physicochemical Aspects. Berlin: Springer. 1990. 
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  10. ^ Ortiz de Montellano, P. R. Cytochrome P450 Structure, Mechanism, and Biochemistry 3rd. Springer. 2005. ISBN 978-0-306-48324-0. 
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