罗斯曼折叠
罗斯曼折叠（英语：Rossmann fold）是一种蛋白质结构基序，常见于核苷酸结合蛋白质，特别是辅因子NAD结合蛋白。该结构由两个重复的部分组成，每个部分包括6个平行的β折叠与两对α螺旋形成β-α-β-α-β的拓扑结构。因为每一个罗斯曼折叠可以和一个核苷酸结合，像NAD等二核苷酸的结合域包括二个成对的罗斯曼折叠，分别和辅因子的一个核苷酸部分结合。单一的罗斯曼折叠可以和单核苷酸结合，例如辅因子FMN。
该结构以迈克尔·罗斯曼命名，因其在1970年第一个发现存在于乳酸脱氢酶（一种核苷酸结合蛋白）的折叠结构[1][2]。
在1989年，魏茨曼科学研究学院的Israel Hanukoglu发现一些酶的NADP结合位点与和NAD结合的基序在序列一致性上有所不同[3]，这一发现可以被用来重建辅酶特异性的酶[4]。
参考文献[编辑]
- ^ Rao, S. T.; Rossmann, M. G. Comparison of super-secondary structures in proteins. Journal of Molecular Biology. 1973-05-15, 76 (2): 241–256 [2021-11-10]. ISSN 0022-2836. PMID 4737475. doi:10.1016/0022-2836(73)90388-4. （原始内容存档于2022-03-24）.
- ^ Hanukoglu, Israel. Proteopedia: Rossmann fold: A beta-alpha-beta fold at dinucleotide binding sites. Biochemistry and Molecular Biology Education: A Bimonthly Publication of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology. 2015-05, 43 (3): 206–209 [2021-11-10]. ISSN 1539-3429. PMID 25704928. doi:10.1002/bmb.20849. （原始内容存档于2022-03-07）.
- ^ Hanukoglu, I.; Gutfinger, T. cDNA sequence of adrenodoxin reductase. Identification of NADP-binding sites in oxidoreductases. European Journal of Biochemistry. 1989-03-15, 180 (2): 479–484 [2021-11-10]. ISSN 0014-2956. PMID 2924777. doi:10.1111/j.1432-1033.1989.tb14671.x. （原始内容存档于2021-11-10）.
- ^ Scrutton, Nigel S.; Berry, Alan; Perham, Richard N. Redesign of the coenzyme specificity of a dehydrogenase by protein engineering. Nature. 1990-01, 343 (6253): 38–43 [2021-11-10]. ISSN 0028-0836. PMID 2296288. doi:10.1038/343038a0. （原始内容存档于2022-07-08） （英语）.
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