蛋白激酶

維基百科,自由的百科全書
跳至導覽 跳至搜尋

蛋白激酶英語:Protein kinase)負責體內蛋白質磷酸化。它和負責蛋白質的脫磷酸化的蛋白質脫磷酸化酵素(protein phosphatases)有相對的功能。蛋白質的磷酸化決定蛋白質的構造和活性,影響細胞內訊息傳遞過程,以對外在刺激作出適當反應。

人類基因組內共含有約500個蛋白激酶基因,占人類基因的約2%。

蛋白激酶A[編輯]

蛋白激酶AProtein kinase A,簡稱PKA),也稱為環磷酸腺苷依賴蛋白激酶cAMP-dependent protein kinase、簡稱cAPK)。是一種酵素,其活性依賴於細胞中環磷酸腺苷(cAMP)的含量。

PKA是一個全酵素holoenzyme,由許多次單位組成,是完整的且有作用的酵素),它包含了兩個調控次單位以及兩個代謝次單位。當細胞中的cAMP較少時,PKA雖然會暫時失去活性,但仍然可以保持結構完整。當cAMP濃度增加,cAMP會接上位於兩個調控次單位上的活性區(Binding site),並使蛋白激酶A的構形改變,進而將兩個代謝次單位釋放。自由的代謝次單位,則可以參與一些化學反應。

外部連結[編輯]

生命經緯:真核生物蛋白激酶