希爾方程 (生物化學)

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Biochemical binding curves showing the characteristically sigmoidal curves generated by using the Hill equation to model cooperative binding. Each curve corresponds to a different Hill coefficient, labeled to the curve's right. The vertical axis displays the fraction of occupied ligand-binding sites on a protein receptor (), equal to ratio of the concentration of ligand-bound protein ([) to the total concentration of protein receptor (). The horizontal axis is the ratio of the ligand concentration producing half occupation () to the free ligand concentration ().

生物化學中,若已經有配體分子結合在一個高分子上,那麼新的配體分子與這個高分子的結合作用就常常會被增強(亦被稱作協同結合)。以阿奇博爾德·希爾命名的希爾係數提供了量化這種效應的方法。

此方程描述了高分子被配體飽和的分數是一個關於配體濃度的函數;被用於確定受體結合到酶或受體上的合同性程度。此方程首次於1910年由阿奇博爾德·希爾闡釋出來以表述為何血紅蛋白的氧氣結合曲線會呈現S型[1]

當係數為1時,表明結合作用是完全獨立的,而不取決於已經有多少配體已經結合上去。大於一的數表示正協同,而小於一的數表示負協同。希爾係數最初被設計出來是用於解釋氧氣協同地結合到血紅蛋白上的過程(此系統的希爾係數為2.8~3)。

希爾方程:

- 占用位點的分數,在占用位點處配體可以結合到受體蛋白的活性位點

- 游離的(未結合的)配體濃度

- 表觀解離常數來源於質量作用定律(對於解離的平衡常數)

- 產生半數占用時的配體濃度(配體濃度足以占用結合位點的一半數目),亦為微觀的解離常數

- 希爾係數,描述了協同性(或亦可能是其他生物化學性質,取決於使用希爾方程時的討論背景)

對兩邊同時取倒數,重整,再取倒數,接下來對等式兩邊取對數,導出一個與希爾方程等價的方程:

在適當的情況下,希爾常數的值描述了配體以下列幾種方式結合時的協同性:

  • - 正協同反應:一旦一個配體分子結合到酶上,酶對其他配體的親和力就會增加。
  • - 負協同反應:一旦一個配體分子結合到酶上,酶對其他配體的親和力就會減小。
  • - 非協同反應:酶對於一個配體分子的親和力並不取決於是否有配體分子已結合到其上。

希爾方程(作為描述吸附到結合位點上的化合物濃度與結合位點的被占分數之間的關係式)是等價於朗謬爾方程的。

另見[編輯]

希爾方程與邏輯斯蒂函數相關,且在某些方面是它的對數變換,例如當你在對數標尺上作出希爾函數時,它看起來就等於邏輯斯蒂函數。如果達到飽和狀態時的濃度變化範圍未達到數量級時,這就顯得尤其重要。在這種情況下,邏輯斯蒂函數將會變成一個跟可靠的描述該生化行為的模型。

參考文獻[編輯]

延伸閱讀[編輯]

Endrenyi

外部連結[編輯]