酪氨酸激酶

可用的蛋白质结构：
蛋白质家族数据库（Pfam）	结构 / ECOD
蛋白质数据库（PDB）	结构生物信息学研究合作实验室PDB; PDB欧洲; PDB日本
蛋白质数据库概述（PDBsum）（英语：PDBsum）	结构概述

蛋白酪氨酸激酶
蛋白酪氨酸激酶
	酪氨酸激酶ZAP70
标识符
符号	Pkinase_Tyr
蛋白质家族数据库（Pfam）	PF07714
蛋白质互联数据库（InterPro）（英语：InterPro）	IPR001245
简单模块化结构研究工具（SMART）（英语：Simple Modular Architecture Research Tool）	TyrKc
蛋白质站点（PROSITE）（英语：PROSITE）	PDOC00629
蛋白质结构分类数据库2（SCOP2）（英语：Structural Classification of Proteins）	1apm / SCOPe / SUPFAM
膜中蛋白质方向（OPM）超家族（英语：Orientations of Proteins in Membranes database）	207
膜中蛋白质方向（OPM）蛋白质（英语：Orientations of Proteins in Membranes database）	2k1k
保守域数据库（CDD）（英语：Conserved Domain Database）	cd00192
蛋白质家族数据库（Pfam）
可用的蛋白质结构：
蛋白质家族数据库（Pfam）	结构 / ECOD
蛋白质数据库（PDB）	结构生物信息学研究合作实验室PDB; PDB欧洲; PDB日本
蛋白质数据库概述（PDBsum）（英语：PDBsum）	结构概述

酪氨酸激酶（英語：tyrosine kinase）化学式为C₂₇₀₆H₄₁₈₆O₈₀₈N₇₃₆S₂₁^[1]是在细胞中催化磷酸基团从ATP中转移到蛋白质的酪氨酸残基上的酶，起到调控细胞中信号通路的“开”与“关”。酪氨酸激酶是蛋白激酶中的一类；根据底物特异性，蛋白激酶可分为两大类：酪氨酸激酶（酪氨酸特异性）、丝氨酸/苏氨酸激酶（英语：Serine/threonine-specific protein kinase）（丝氨酸/苏氨酸特异性）。

与酪氨酸激酶相对应的酶是蛋白酪氨酸磷酸酶，负责去磷酸化。由激酶和磷酸酶进行的蛋白的磷酸化与去磷酸化过程对细胞的增殖、分裂与分化的调控非常重要。酪氨酸激酶的一些突变可使其一直处于“活跃”状态，能引起细胞的不受抑制的生长，最终演变为癌症。因此一些酪氨酸激酶抑制剂，如伊马替尼等被作为抗癌药物研发出来。

功能

激酶是负责催化磷酸基团从三磷酸核苷转移到受体分子的一大类酶^[2]。酪氨酸激酶可以催化蛋白质中酪氨酸残基的磷酸化，从而导致蛋白质的结构与功能发生变化^[2]。

酪氨酸残基的磷酸化可能会导致蛋白质的多方面性质发生变化，包括但不限于酶活性、亚细胞定位、分子间相互作用等^[3]。同时，酪氨酸激酶在细胞的许多信号传导过程中起作用。突变的酪氨酸激酶可能会处于无间断的活化状态，可能有助于癌症的发生发展。

酪氨酸激酶在体内的多个信号传导途径中具有重要作用。例如，受体酪氨酸激酶是跨膜信号传导的重要一环，细胞质中的酪氨酸激酶是细胞向细胞核的信号传导途径中的重要一环^[4]。细胞核中酪氨酸激酶的活性涉及了细胞周期控制和转录因子的特性，这导致了酪氨酸激酶活性的变化参与了有丝分裂的诱导^[3]。例如，在核基质中检测到的Src家族中的一种酪氨酸激酶Lyn，已经被证明控制着细胞周期。同时，也有证据表明Lyn定位于细胞膜，并在功能上与许多受体分子有着千丝万缕的联系^[3]。

在细胞对机械力的响应与调节的过程中，酪氨酸激酶也具有重要的作用。例如，一种名为pp125的酪氨酸激酶（也被称作FAK），在细胞的局部黏着中发挥重要作用。而这是细胞响应机械力的重要结构^[5]。

参考文献

^ 酪氨酸蛋白激酶 Fyn | Expasy - ProtParam. web.expasy.org. [2026-05-15].
^ ^2.0 ^2.1 Lehninger: Principles of Biochemistry (fifth ed.). ISBN 978-1-4292-2416-1.
^ ^3.0 ^3.1 ^3.2 Radha, Vegesna; Nambirajan, Sundaram; Swarup, Ghanshyam. Association of Lyn Tyrosine Kinase with the Nuclear Matrix and Cell‐Cycle‐Dependent Changes in Matrix‐Associated Tyrosine Kinase Activity. European Journal of Biochemistry. 1996-03, 236 (2) [2025-12-01]. ISSN 0014-2956. doi:10.1111/j.1432-1033.1996.00352.x （英语）.
^ Ruetten, Hartmut; Thiemermann, Christoph. Expression of Concern: Effects of tyrphostins and genistein on the circulatory failure and organ dysfunction caused by endotoxin in the rat: a possible role for protein tyrosine kinase. British Journal of Pharmacology. 1997-09, 122 (1) [2025-12-01]. ISSN 0007-1188. doi:10.1038/sj.bjp.0701345 （英语）.
^ Schaller, M D; Borgman, C A; Cobb, B S; Vines, R R; Reynolds, A B; Parsons, J T. pp125FAK a structurally distinctive protein-tyrosine kinase associated with focal adhesions.. Proceedings of the National Academy of Sciences. 1992-06, 89 (11) [2025-12-01]. ISSN 0027-8424. doi:10.1073/pnas.89.11.5192 （英语）.

外部链接

Eukaryotic Linear Motif resource motif class MOD_TYR_CSK
The Tyrosine Kinase group （页面存档备份，存于互联网档案馆）

[1] 酪氨酸蛋白激酶 Fyn | Expasy - ProtParam. web.expasy.org. [2026-05-15].

[:0-2] 2.0 ^2.1 Lehninger: Principles of Biochemistry (fifth ed.). ISBN 978-1-4292-2416-1.

[:1-3] 3.0 ^3.1 ^3.2 Radha, Vegesna; Nambirajan, Sundaram; Swarup, Ghanshyam. Association of Lyn Tyrosine Kinase with the Nuclear Matrix and Cell‐Cycle‐Dependent Changes in Matrix‐Associated Tyrosine Kinase Activity. European Journal of Biochemistry. 1996-03, 236 (2) [2025-12-01]. ISSN 0014-2956. doi:10.1111/j.1432-1033.1996.00352.x （英语）.

[4] Ruetten, Hartmut; Thiemermann, Christoph. Expression of Concern: Effects of tyrphostins and genistein on the circulatory failure and organ dysfunction caused by endotoxin in the rat: a possible role for protein tyrosine kinase. British Journal of Pharmacology. 1997-09, 122 (1) [2025-12-01]. ISSN 0007-1188. doi:10.1038/sj.bjp.0701345 （英语）.

[5] Schaller, M D; Borgman, C A; Cobb, B S; Vines, R R; Reynolds, A B; Parsons, J T. pp125FAK a structurally distinctive protein-tyrosine kinase associated with focal adhesions.. Proceedings of the National Academy of Sciences. 1992-06, 89 (11) [2025-12-01]. ISSN 0027-8424. doi:10.1073/pnas.89.11.5192 （英语）.

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