固氮酶
| 固氮酶 | |
|---|---|
| 代號 | nif, anf, vnf |
| 其他 | |
| 分類 | 細菌、古菌 |
| 資料庫連結 | |
| EC編號 | 1.18.6.1 |
| PDB | 1n2c |
固氮酶（英語：Nitrogenase）是一類在許多有機體中被利用於將空氣中的氮氣轉化為含氮化合物的酶。這類酶是現在已被人們發現的唯一一種能完成該過程的酶。氮一般以含有鍵能較高的氮-氮三鍵的氮分子形式存在於自然界中，必須將這三個化學鍵完全破壞才能把該雙原子分子中的兩個氮原子分開。
固氮酶可以看作是固氮作用中的催化劑，固氮酶使以下反應的活化能降低，從而使反應更容易進行。
固氮酶催化反應的簡化反應方程序為：
- N2 + 6 H + 能量 → 2 NH3
詳細反應方程序為：
- N2 + 8 H+ + 8 e- + 16 ATP → 2 NH3 + H2 + 16 ADP + 16 Pi
反應底物為：
8 Fdred. + 8 H+ + N2 + 16 ATP + 16 H2O
反應產物為：
8 Fdox. + H2 + 2 NH3 + 16 ADP + 16 磷酸鹽
雖然以氫氣分子和氮氣分子合成氨的反應焓為負值（ΔH0 = -45.2 kJ/mol NH3），但實際上如果沒有催化劑的參與該反應的勢壘（活化能）一般難以逾越（EA = 420 kJ/mol）。[1]
因此，在催化過程中，固氮酶需要還原劑（如連二亞硫酸鈉，in vitro或鐵氧還蛋白，in vivo）和ATP水解過程中釋放的大量化學能。固氮酶由瞬間和同源二聚體鐵蛋白相連的四聚體鉬鐵蛋白組成，固氮酶在和被還原、與核甘酸結合的同源二聚體鐵蛋白連結時獲得了還原力。 每個電子的轉移提供了足夠的能量破壞每個氮分子的三鍵中的任一個化學鍵。
由於分離結合了氮的固氮酶晶體較為困難，固氮酶固氮的確切催化機理現在仍不明晰。而產生這種困難的原因在於MoFe蛋白的靜息態不能與氮結合且催化該反應需要至少轉移三個電子。固氮酶還能還原乙炔，也能被一氧化碳抑制（兩者能完全反應）， 阻礙了氮分子與活性中心的接觸。氮分子能阻止乙炔的結合，但乙炔不能阻止氮分子的結合併且只需要一個電子進行還原。[2]
所有固氮酶都具有一個含鐵和硫的輔因子（包括活性區域中的一個四聚體，例如FeMoCo）。在大多數固氮酶中，這個異金屬擁有一個中央鉬原子，而其他的則由釩原子或鐵原子取代。[3]
由於氧氣具有較強的氧化性，固氮酶可能會被氧氣不可逆轉地抑制（Fe-S 輔因子被氧化降解）。
非特異性反應
[編輯]除了能催化將氮氣轉變為氨氣的反應，固氮酶還能催化以下幾種反應[4][5]：
- N≡N－O → N2 + H2O
- N＝N＝N- → N2 + NH3
- N≡C－R → RCH3 + NH3
- S＝C＝O → H2S + CO [7]
另外，在固氮酶中，氫一般作為競爭性抑制劑[8]，CO一般作為非競爭性抑制劑[4][5]，CS2一般作為快速平衡抑制劑[6]。
能合成固氮酶的生物
[編輯]參見
[編輯]參考文獻
[編輯]- ^ Modak, J. M., 2002, Haber Process for Ammonia Synthesis, Resonance. 7, 69-77.
- ^ Seefeldt LC, Dance IG, Dean DR. 2004. Substrate interactions with nitrogenase: Fe versus Mo. Biochemistry. 43(6):1401-9.
- ^ Robson, R. L.; Eady, R. R.; Richardson, T. H.; Miller, R. W.; Hawkins, M.; Postgate, J. R., 1986, The alternative nitrogenase of Azotobacter chroococcum is a vanadium enzyme, Nature (London). 322, 388-390.
- ^ 4.0 4.1 Rivera-Ortiz, José M., and Burris, Robert H. Interactions among substrates and inhibitors of nitrogenase. J Bacteriol. 1975, 123 (2): 537–545 [2010-08-29]. PMC 235759
. PMID 1150625. （原始內容存檔於2008-10-12）.
- ^ 5.0 5.1 G. N. Schrauzer. Nonenzymatic Simulation of Nitrogenase Reactions and the Mechanism of Biological Nitrogen Fixation. Angewandte Chemie International Edition in English. 2003, 14 (8): 514–522 [2010-08-29]. PMID 810048. doi:10.1002/anie.197505141. （原始內容存檔於2020-03-23）.
- ^ 6.0 6.1 6.2 Lance C. Seefeldt, Madeline E. Rasche, Scott A. Ensign. Carbonyl sulfide and carbon dioxide as new substrates, and carbon disulfide as a new inhibitor, of nitrogenase. Biochemistry. 1995, 34 (16): 5382–5389 [2010-08-29]. PMID 7727396. doi:10.1021/bi00016a009. （原始內容存檔於2019-11-14）.
- ^ 7.0 7.1 7.2 Madeline E. Rasche and Lance C. Seefeldt. Reduction of Thiocyanate, Cyanate, and Carbon Disulfide by Nitrogenase: Kinetic Characterization and EPR Spectroscopic Analysis. Biochemistry. 1997, 36 (28): 8574–8585 [2010-08-29]. PMID 9214303. doi:10.1021/bi970217e. （原始內容存檔於2019-10-19）.
- ^ Joseph H. Guth, Robert H. Burris. Inhibition of nitrogenase-catalyzed ammonia formation by hydrogen. Biochemistry. 1983, 22 (22): 5111–5122 [2010-08-29]. PMID 6360203. doi:10.1021/bi00291a010. （原始內容存檔於2019-12-04）.
