三磷酸腺苷合酶

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ATP合酶
Atp synthase.PNG
通過X射線晶體學測定ATP合酶的分子模型
識別碼
EC編號 3.6.3.14
CAS號 9000-83-3
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三磷酸腺苷合酶ATP合酶三磷酸腺苷酶(ATPase)的一種,在這裏並特指F類的FoF1ATP合酶(F Type FoF1 ATP Synthase)。它利用呼吸鏈產生的質子電化學勢能,通過改變蛋白質的結構來進行三磷酸腺苷(ATP)的合成。ATP是大多數生物體中細胞最常用的「能量通貨」。 它由二磷酸腺苷(ADP)和無機磷酸鹽(Pi)形成。 ATP合酶催化的總體反應為:

  • ADP + Pi + H+out ⇌ ATP + H2O + H+in

ATP合酶由兩個主要的亞基Fo和F1組成,它們具有允許ATP產生的旋轉運動機制[1][2]


分佈[編輯]

通過使用電子顯微鏡,蘑菇狀的F型ATP酶可以在真核細胞粒線體內膜和原核生物細胞膜上觀察到。

位置[編輯]

在真核細胞中,ATP合酶存在於線粒體的內膜或,Fo亞單位存在於膜內,F1

  • F型ATP酶(ATPase)– 也稱為『Phosphorylation Factor』存在在各種生物中,利用電化學勢進行ATP的合成。
  • P型ATP酶(也稱 E1-E2 ATP酶)– 存在在細菌,和真核細胞中,消費ATP進行離子運輸。
  • V型ATP酶 – 存在在液泡Vesicle),如高爾基體溶酶體上,消費ATP進行離子運輸
  • A型ATP酶 – 存在在古細菌Archaea)中,雖然有F型ATP酶類似的功能——ATP合成,但是在結構上其更接近與V型ATP酶,反映了古細菌為適應極端條件的進化。

結構與功能[編輯]

當前,原核生物的F型ATP酶的結構已經比較清楚了:

  • F1單元 – α(3個)、β(3個)、γ(1個)、δ(1個)、ε(1個)
  • Fo單元 – a(1個)、b(2個)、c(9-12個)

真核生物的F型ATP酶F1單元的種類的數量與原核生物相同、Fo單元的結構與原核生物相似,但是亞單位的數量不是很明瞭。

F1單元[編輯]

ATP合酶的F1部分是親水性的,並且負責水解ATP。 子單元創建一個具有6個結合位點的hexameter。 其中三個是催化無活性的,並且它們結合成ADP。

F1 - 子單元
子單元 人類基因
alpha ATP5A1英語ATP5A1, ATPAF2英語ATPAF2
beta ATP5B英語ATP5B, ATPAF1英語ATPAF1, C16orf7英語C16orf7
gamma ATP5C1英語ATP5C1
delta ATP5D英語ATP5D
epsilon ATP5E英語ATP5E

FO單元[編輯]

FO子單元F6來自ATP合酶的外周莖區。[3]

FO是具有八個子單元的和跨膜環的水不溶性蛋白質。

FO - 主要子單元
子單元 人類基因
a ATP6英語ATP6
b ATP5F1英語ATP5F1
c ATP5G1英語ATP5G1, ATP5G2英語ATP5G2, ATP5G3英語ATP5G3

ATP合酶的反應[編輯]

F1 單元催化以下ATP合成反應。

ATP ADP+Pi(磷酸

F1單元催化的反映是可逆的,在進行離子運輸時,進行ATP水解反應。

Fo單元形成離子通道,質子可以從中通過:

H+in  H+out

當質子利用電化學勢能通過Fo單元時,可以帶動和其連接的軸(γ亞單位),改變F1單元的結構,進而調節F1單元與ATP和ADP:Pi的結合能(Binding Energy),降低ATP生成的活化能,達到ATP合成的目的:

ADP + Pi + 3 H+out → ATP + 3 H+in
ATP合成的機制:ATP為紅色,ADP和磷酸為粉色,旋轉的γ亞基為黑色

結合模型[編輯]

在ATP酶的酶學模型中,驗證其γ軸是否旋轉佔有重要地位,1997年,英國自然雜誌(vol. 386, pp. 299–302)刊了日本科學家題為"Direct observation of the rotation of F1-ATPase"的文章,報道了ATP合成酵素F1單元可以通過水解ATP造成γ亞單位(軸)的旋轉,並進行了單分子觀察和錄像、該論文證明了保羅·博耶的「ATP合酶的旋轉理論」。同年保羅·博耶,約翰·沃克延斯·克里斯蒂安·斯科因ATP合酶的研究獲得諾貝爾化學獎

歷史[編輯]

參見[編輯]

參考資料[編輯]

  1. ^ Okuno D, Iino R, Noji H. Rotation and structure of FOF1-ATP synthase. Journal of Biochemistry. April 2011, 149 (6): 655–64. PMID 21524994. doi:10.1093/jb/mvr049. 
  2. ^ Junge W, Nelson N. ATP synthase. Annual Review of Biochemistry. June 2015, 84: 631–57. PMID 25839341. doi:10.1146/annurev-biochem-060614-034124. 
  3. ^ PDB 1VZS; Carbajo RJ, Silvester JA, Runswick MJ, Walker JE, Neuhaus D. Solution structure of subunit F(6) from the peripheral stalk region of ATP synthase from bovine heart mitochondria. Journal of Molecular Biology. 2004, 342 (2): 593–603. PMID 15327958. doi:10.1016/j.jmb.2004.07.013.