微管蛋白（英語：Tubulin）是一類含有多個成員的蛋白質家族。其最常見的成員是α-微管蛋白和β-微管蛋白，它們是組成微管的主要成分。微管由α-微管蛋白和β-微管蛋白所形成的二聚體為單位聚集而成。細胞內微管蛋白的聚集程度會影響微管的長度，並進一步影響細胞形態。微管蛋白的分子量約為55kDa，為弱酸性蛋白質，等電點在5.2至5.8之間。微管蛋白和同屬於運動性蛋白的肌動蛋白和肌球蛋白在一級結構上有許多相似性。
很長一段時間，微管蛋白被認為只存在於真核生物中；但近來，一種原核細胞分裂蛋白FtsZ被發現在進化上與微管蛋白有聯繫。[1]
α-微管蛋白和β-微管蛋白[編輯]
四膜蟲的β-微管蛋白
α-微管蛋白和β-微管蛋白是構成微管的主要成分。要形成微管，這兩類蛋白質需要首先結合GTP，然後結合到微管的（+）端（延伸端）；在成為微管的一部分後，結合在微管蛋白上的GTP被水解成GDP。
雖然這兩類蛋白質都可以結合GTP，但只有β-微管蛋白具有GTP酶活性；這就意味着只有β-微管蛋白可以將所結合的GTP水解為GDP，而α-微管蛋白則不行。微管蛋白二聚體中β-微管蛋白是結合GTP還是GDP會影響二聚體在微管中的穩定性。結合有GTP的二聚體趨向於形成微管，而結合GDP的二聚體則傾向於從微管中解離；因而這樣一個GTP和GDP的循環就構成了微管的動態平衡。
γ-微管蛋白[編輯]
γ-微管蛋白對於微管的形成十分關鍵，它主要在微管的成核與方向極性上發揮作用。它被發現主要存在於中心粒和紡錘體上，而這些地方正是細胞中微管成核的主要場所。在這些細胞器中，多個γ-微管蛋白與其他蛋白質分子一道構成複合物，被稱為γ-微管蛋白環複合物（γ-TuRC）；這一複合物可以模擬微管的（+）端，從而允許α-微管蛋白和β-微管蛋白二聚體結合上來。[2]γ-微管蛋白也可以以二體形式被分離出來，而這種二聚體參與形成γ-微管蛋白小複合物（γTuSC）。[2]γ-微管蛋白的成核作用是目前了解最清楚的微管成核機制；但利用突變和RNAi來抑制γ-微管蛋白的功能後發現，一些特定細胞可以適應缺少γ-微管蛋白的情況，提示還有其他微管成核機制存在。
δ、ε、ζ和η-微管蛋白[編輯]
與前三種微管蛋白不同的是，δ、ε、ζ和η這四種微管蛋白只存在於部分真核生物中；而且它們與前三種微管蛋白的進化距離較遠。[3]其中，δ和ε-微管蛋白定位於細胞的中心粒中。目前對它們功能尚無定論，可能參與了中心粒和基體的組裝；δ和ε-微管蛋白還可能參與有絲分裂中紡錘體的形成。
參考文獻[編輯]
- ^ （英文）Löwe, J., and Amos, L.A., Structure of the bacterial tubulin homolog FtsZ Nature, 1998. 391: p. 203-206.
- ^ 2.0 2.1 （英文）Raynaud-Messina B & Merdes A. Gamma-tubulin complexes and microtubule organization. Curr Opin Cell Biol. 2006, 19 (1): 24–30. PMID 17178454.
- ^ （英文）Dutcher SK. The tubulin fraternity: alpha to eta. Curr Opin Cell Biol. 2001, 13 (1): 49–54. PMID 11163133.
外部連結[編輯]
