α-胎兒蛋白

Α-胎兒蛋白
已知的結構 PDB 直系同源搜尋: PDBe RCSB PDBID列表 3MRK
識別號
別名	AFP；, AFPD, FETA, HPalpha fetoprotein
外部ID	OMIM：104150 MGI：87951 HomoloGene：36278 GeneCards：AFP
基因位置（人類） 染色體 4號染色體 基因座 4q13.3 起始 73,431,138 bp 終止 73,456,174 bp
基因位置（小鼠） 染色體 小鼠5號染色體 基因座 5 E1|5 44.77 cM 起始 90,638,596 bp 終止 90,656,766 bp
RNA表達模式
查閱更多表達數據
基因本體 分子功能 • 金屬離子結合 • 血漿蛋白結合 細胞組分 • 細胞外區域 • 細胞外空間 • 細胞質 • endoplasmic reticulum lumen 生物學過程 • ovulation from ovarian follicle • SMAD protein signal transduction • 有性生殖 • progesterone metabolic process • 轉譯後修飾 Sources:Amigo / QuickGO
直系同源
物種	人類	小鼠
Entrez	174	11576
Ensembl	ENSG00000081051	ENSMUSG00000054932
UniProt	P02771	P02772
mRNA​序列	NM_001134 ​NM_001354717	NM_007423
蛋白序列	NP_001125 ​NP_001341646	NP_031449
基因位置​（UCSC）	Chr 4: 73.43 – 73.46 Mb	Chr 5: 90.64 – 90.66 Mb
PubMed​查找
維基數據
檢視/編輯人類 檢視/編輯小鼠

α-胎兒蛋白（英語：Alpha-Fetoprotein，縮寫AFP；又譯甲種胎兒球蛋白或甲胎蛋白）是一種α-1球蛋白，由胎兒腸胃道、卵黃囊及肝臟分泌，但可經由腎臟排入尿液、羊水，並通過胎盤進入母體血流中。在正常妊娠時，胎兒血清中之胎兒蛋白濃度於12至14週間達到最高，而母體血清中之濃度則於28至32週間達到最高。如果羊水或母體血清中的α-胎兒蛋白超出正常範圍，需考慮胎兒發育異常，例如：神經管缺損、先天性腎病變、腸道閉鎖、死胎、胎兒窘迫等。也就是說，α-胎兒蛋白雖是一項非特異指標，但對於產前評估胎兒健康狀態甚具臨床價值，也是幫助檢查胎兒異常的一項篩檢工具。

許多肝病皆可能伴隨α-胎兒蛋白之升高，因此可作為臨床參考。例如80%-90%的肝細胞癌病人，其血液中的α-胎兒蛋白有升高之現象，故在肝病甚為流行的區域（如臺灣），利用α-胎兒蛋白及超聲波作為高危險群病人篩檢方式，成效良好。再如肝硬化病人當中有些合併有α-胎兒蛋白之升高，這可能代表肝細胞再生的持續進行；但若持續上升則須積極追蹤，找出可能的惡性變化。此外，急慢性肝炎患者血中的α-胎兒蛋白常隨着肝細胞壞死後之再生而升高。其高峰往往在轉氨基的高峰之後；其升高程度間接地反映肝細胞壞死後的再生能力，也因此常被利用作為病理變化及病程預後之參考。

延伸閱讀

• Nahon JL. The regulation of albumin and alpha-fetoprotein gene expression in mammals. Biochimie. 1987, 69 (5): 445–59. PMID 2445387. doi:10.1016/0300-9084(87)90082-4. 
• Tilghman SM. The structure and regulation of the alpha-fetoprotein and albumin genes. Oxf. Surv. Eukaryot. Genes. 1989, 2: 160–206. PMID 2474300. 
• Mizejewski GJ. Biological role of alpha-fetoprotein in cancer: prospects for anticancer therapy. Expert Rev Anticancer Ther. 2003, 2 (6): 709–35. PMID 12503217. doi:10.1586/14737140.2.6.709. 
• Yachnin S, Hsu R, Heinrikson RL, Miller JB. Studies on human alpha-fetoprotein. Isolation and characterization of monomeric and polymeric forms and amino-terminal sequence analysis. Biochim. Biophys. Acta. 1977, 493 (2): 418–28. PMID 70228. doi:10.1016/0005-2795(77)90198-2. 
• Aoyagi Y, Ikenaka T, Ichida F. Comparative chemical structures of human alpha-fetoproteins from fetal serum and from ascites fluid of a patient with hepatoma. Cancer Res. 1977, 37 (10): 3663–7. PMID 71198. 
• Aoyagi Y, Ikenaka T, Ichida F. Copper(II)-binding ability of human alpha-fetoprotein. Cancer Res. 1978, 38 (10): 3483–6. PMID 80265. 
• Aoyagi Y, Ikenaka T, Ichida F. alpha-Fetoprotein as a carrier protein in plasma and its bilirubin-binding ability. Cancer Res. 1979, 39 (9): 3571–4. PMID 89900. 
• Torres JM, Anel A, Uriel J. Alpha-fetoprotein-mediated uptake of fatty acids by human T lymphocytes. J. Cell. Physiol. 1992, 150 (3): 456–62. PMID 1371512. doi:10.1002/jcp.1041500305. 
• Greenberg F, Faucett A, Rose E, et al. Congenital deficiency of alpha-fetoprotein. Am. J. Obstet. Gynecol. 1992, 167 (2): 509–11. PMID 1379776. 
• Bansal V, Kumari K, Dixit A, Sahib MK. Interaction of human alpha fetoprotein with bilirubin. Indian J. Exp. Biol. 1991, 28 (7): 697–8. PMID 1703124. 
• Pucci P, Siciliano R, Malorni A, et al. Human alpha-fetoprotein primary structure: a mass spectrometric study. Biochemistry. 1991, 30 (20): 5061–6. PMID 1709810. doi:10.1021/bi00234a032. 
• Liu MC, Yu S, Sy J, et al. Tyrosine sulfation of proteins from the human hepatoma cell line HepG2. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 1985, 82 (21): 7160–4. PMC 390808 . PMID 2414772. doi:10.1073/pnas.82.21.7160. 
• Gibbs PE, Zielinski R, Boyd C, Dugaiczyk A. Structure, polymorphism, and novel repeated DNA elements revealed by a complete sequence of the human alpha-fetoprotein gene. Biochemistry. 1987, 26 (5): 1332–43. PMID 2436661. doi:10.1021/bi00379a020. 
• Sakai M, Morinaga T, Urano Y, et al. The human alpha-fetoprotein gene. Sequence organization and the 5' flanking region. J. Biol. Chem. 1985, 260 (8): 5055–60. PMID 2580830. 
• Ruoslahti E, Pihko H, Vaheri A, et al. Alpha fetoprotein: structure and expression in man and inbred mouse strains under normal conditions and liver injury. Johns Hopkins Med. J. Suppl. 1975, 3: 249–55. PMID 4138095. 
• Urano Y, Sakai M, Watanabe K, Tamaoki T. Tandem arrangement of the albumin and alpha-fetoprotein genes in the human genome. Gene. 1985, 32 (3): 255–61. PMID 6085063. doi:10.1016/0378-1119(84)90001-5. 
• Beattie WG, Dugaiczyk A. Structure and evolution of human alpha-fetoprotein deduced from partial sequence of cloned cDNA. Gene. 1983, 20 (3): 415–22. PMID 6187626. doi:10.1016/0378-1119(82)90210-4. 
• Morinaga T, Sakai M, Wegmann TG, Tamaoki T. Primary structures of human alpha-fetoprotein and its mRNA. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 1983, 80 (15): 4604–8. PMC 384092 . PMID 6192439. doi:10.1073/pnas.80.15.4604.