胃蛋白酶
| 胃蛋白酶A | |||||||
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| Pepsin in complex with pepstatin.[1] | |||||||
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| 识别码 | |||||||
| EC編號 | 3.4.23.1 | ||||||
| CAS号 | 9001-75-6 | ||||||
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| PRIAM | 概述 | ||||||
| PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||
| 基因本体 | AmiGO / EGO | ||||||
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| 胃蛋白酶B | |||||||
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| 识别码 | |||||||
| EC編號 | 3.4.23.2 | ||||||
| CAS号 | 9025-48-3 | ||||||
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| PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||
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| 胃蛋白酶C（胃亚蛋白酶） | |||||||
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| 识别码 | |||||||
| EC編號 | 3.4.23.3 | ||||||
| CAS号 | 9012-71-9 | ||||||
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| PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||
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胃蛋白酶（英語：pepsin）是一种消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主细胞（gastric chief cell）所分泌，功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段。胃蛋白酶的前体被称为胃蛋白酶原。
历史
[编辑]1836年，泰奥多尔·施旺（Theodor Schwann）在对消化过程进行的研究中，发现了一种能够参与消化作用的物质，并将其命名为胃蛋白酶。[2]胃蛋白酶也是第一个从动物身上获得的酶。
前体与活化过程
[编辑]胃蛋白酶先是表达为酶原，即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的无活性的前体，其一级结构比胃蛋白酶多出了44个氨基酸。
在胃中，胃粘膜主细胞释放出胃蛋白酶原。这一酶原在遇到胃酸（由胃壁细胞所释放）中的盐酸后被激活。当胃对食物进行消化时，在被称为胃泌素的一种激素和迷走神经作用下，启动胃蛋白酶原和盐酸从胃壁中释放。在盐酸所创造的酸性环境中，胃蛋白酶原发生去折叠，使得其可以以自催化方式对自身进行剪切，从而生成具有活性的胃蛋白酶。随后，生成的胃蛋白酶继续对胃蛋白酶原进行剪切，将44个氨基酸残基切去，产生更多的胃蛋白酶。
这种在没有食物消化时保持酶原形式的机制，避免了过量的胃蛋白酶对胃壁自身进行消化，是一种保护机制。
某一肽键氨基端数第三个氨基酸为碱性氨基酸（如赖氨酸、精氨酸和组氨酸）或者该肽键的氨基端为精氨酸时，则不能有效地对此肽键进行剪切。[3]这种剪切特异性在pH值为1.3时表现得更不明顯：只倾向于剪切氨基端为苯丙氨酸或亮氨酸的肽键。[3]
胃蛋白酶在酸性环境中具有较高活性，其最适pH值约为3。在中性或碱性pH值的溶液中，胃蛋白酶会发生解链而丧失活性。
胃蛋白酶的活性能够被pepstatin所抑制。
储存方法
[编辑]胃蛋白酶应保存在低温环境中（－20℃至－80℃），以防止其发生自降解。储存于pH值大于11的溶液中或对其进行还原性甲基化也可以有效防止自降解的发生；当pH值回到6时，胃蛋白酶的活性即可恢复。
基因
[编辑]以下三种基因编码等价人类胃蛋白酶原A的酶：
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第四个人类基因编码胃亚蛋白酶，即胃蛋白酶原C：
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参考文献
[编辑]- ^ PDB 1PSO; Fujinaga M, Chernaia MM, Tarasova NI, Mosimann SC, James MN. Crystal structure of human pepsin and its complex with pepstatin. Protein Sci. May 1995, 4 (5): 960–72. PMC 2143119
. PMID 7663352. doi:10.1002/pro.5560040516.
- ^ Florkin M. Discovery of pepsin by Theodor Schwann.. Rev Med Liege. 1957, 12 (5): 139–44. PMID 13432398.
- ^ 3.0 3.1 酶和化学物质对于多肽的特异性剪切位点. [2007-10-30]. （原始内容存档于2007-06-06）.
外部链接
[编辑]- BRENDA数据库中关于胃蛋白酶A的描述 （页面存档备份，存于互联网档案馆）
- 醫學主題詞表（MeSH）：Pepsin+A
- 醫學主題詞表（MeSH）：Pepsinogens
- 醫學主題詞表（MeSH）：Pepsinogen+A
- 醫學主題詞表（MeSH）：Pepsinogen+C
参见
[编辑]其他消化性蛋白酶：