聚脯氨酸螺旋

聚脯氨酸螺旋是由重複的脯氨酸殘基構成的一種蛋白質二級結構。 當連續的殘基與主鏈的二面角（φ,ψ）都大約為（-75°, 150°），並且它們的肽鍵是反式構型時，就會形成左旋的聚脯氨酸II型螺旋（PPII，聚-脯II）。除了脯氨酸以外的其他氨基酸的蛋白質和多肽中也常見這種PPII構象。同樣地，當連續的殘基與主鏈的二面角（φ,ψ）都大約為（-75°, 160°）並且它們的肽鍵是順式構型時，就會形成更緊密的左旋的聚脯氨酸I型螺旋（PPI，聚-脯I）。在二十種常見的天然氨基酸中，只有脯氨酸的肽鍵傾向於形成順式異構體，特別是X-脯肽鍵；在大部分其他肽鍵中，空間和電子因素都強烈地傾向於反式異構體。但是，如果將脯氨酸替換為另一種N-取代氨基酸（如甘氨酸甲酯)，那麼這種肽鍵也傾向於採用順式異構體。

聚脯氨酸II型螺旋

聚-脯II型二十殘基螺旋的頂視圖，顯示了三重對稱性。

聚-脯II型螺旋的側視圖，顯示了它的開放性，沒有內部氫鍵。

聚-脯II型螺旋結構由大約為（-75°, 150°）的主鏈二面角（φ,ψ）和反式肽鍵這兩個特徵確定。具有反式異構體的多肽螺旋的每個殘基的旋轉角Ω由下式給出

$3\cos \Omega =1-4\cos ^{2}\left[\left(\phi +\psi \right)/2\right]$

將聚-脯II型（φ,ψ）二面角代入這個方程，得到Ω = -120°，即PPII型螺旋是一個左手性螺旋（因為Ω是負數），每個轉動有三個殘基（360°/120° = 3）。每個殘基的升高約為3.1 Å。這種結構與主要由脯氨酸、羥脯氨酸和甘氨酸組成的纖維蛋白膠原的結構有點相似。PPII型螺旋被SH3結構域特異性地結合；這種結合對許多蛋白質-蛋白質相互作用甚至對單個蛋白質的結構域之間的相互作用都很重要。

PPII型螺旋相對開放，沒有內部氫鍵，與更常見的α-螺旋、3₁₀螺旋、π螺旋和β螺旋等螺旋二級結構不同。酰胺氮和氧原子之間的距離太遠（約3.8 Å），而且方向不合適，無法形成氫鍵。另外，這些原子在脯氨酸中都是H-鍵受體；由於環狀側鏈，沒有H-鍵供體。

除了脯氨酸以外的其他氨基酸，它們與主鏈的二面角（φ,ψ）為（-75°, 150°）的情況在蛋白質中也經常被觀察到。 Ramachandran圖在PPII區域高度聚集，與位於（-135°, 135°）附近的β-摺疊區域密集程度相當。例如，PPII主鏈二面角經常出現在轉角中，最常見的是在II型β-轉角的第一個殘基中。PPII主鏈二面角的「鏡像」角度（75°, -150°）很少見，除非是由無手性的氨基酸甘氨酸組成的聚合物。在聚甘氨酸中，聚-脯II型螺旋的類似物被稱為聚-甘II型螺旋。Hypogastrura harveyi的抗凍蛋白等蛋白質由富含甘氨酸的聚-甘II型螺旋束組成。 這種獨特的蛋白質，其三維結構已知，具有獨特的NMR光譜，並且通過二聚化和28個Cα-H··O=C氫鍵穩定。PPII型螺旋在跨膜蛋白中不常見，而且這種二級結構在自然條件下不會穿過脂質膜。2018年，德國的研究人員構建並實驗觀察了由特別設計的人工肽形成的第一個跨膜PPII型螺旋。

聚脯氨酸I型螺旋

聚-脯I型二十殘基螺旋的頂視圖，顯示了它每個轉動的殘基數不是整數。

聚-脯I型螺旋的側視圖，顯示了它更緊湊的結構。

聚-脯I型螺旋中的肽鍵為順式構型，因此PPI型螺旋的結構比PPII型螺旋更密集。它也比PPII構象更罕見，因為酰胺鍵的順式異構體能量比反式異構體高。它的典型二面角（-75°, 160°）接近但不完全相同於PPII型螺旋的二面角。然而，PPI型螺旋是一個右手性螺旋，而且更緊密，每個轉動大約有3.3個殘基（而不是3）。PPI型螺旋每個殘基的升高也更小，大約為1.9 Å。同樣地，在聚-脯I型螺旋中沒有內部氫鍵，一方面是因為缺少H-鍵供體原子，另一方面是因為酰胺氮和氧原子距離太遠（大約又是3.8 Å）並且方向不正確。

結構性質

傳統上，PPII被認為相對剛性，並被用作結構生物學中的「分子尺」 ，例如用來校準熒光共振能量轉移效率測量。然而，後續的實驗和理論研究對這種將聚脯氨酸視為「剛性棒」的觀點提出了質疑。 使用太赫茲光譜和密度泛函理論計算的進一步研究表明多-脯實際上比最初想像的要靈活得多。 PPII和PPI型螺旋之間的轉換很慢，因為順反異構化的活化能很高（E_a ≈ 20 kcal/mol）；然而，這種轉換可以由稱為脯氨酸異構酶或PPIase的異構酶催化。PPII和PPI型螺旋之間的轉換涉及整個肽鏈沿着順反肽鍵異構化。基於離子遷移率譜學的研究揭示了這一過程中存在一組確定的中間體。