核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶/加氧酶
外觀
Ribulose-bisphosphon
ate carboxylase | |||||||
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圖示RuBisCo四級結構的空間填充模型,可以看到以二聚體存在的的主鏈(灰/白)和小的側鏈(藍/橙)。 | |||||||
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識別碼 | |||||||
EC編號 | 4.1.1.39 | ||||||
CAS號 | 9027-23-0 | ||||||
資料庫 | |||||||
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MetaCyc | 代謝路徑 | ||||||
PRIAM | 概述 | ||||||
PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||
基因本體 | AmiGO / EGO | ||||||
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1,5-二磷酸核酮糖羧化酶/加氧酶(英語:Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase,通常簡寫為RuBisCO)是一種酶(EC 4.1.1.39),它在光合作用中卡爾文循環裡催化第一個主要的碳固定反應,將大氣中游離的二氧化碳轉化為生物體內儲能分子,比如蔗糖分子。1,5-二磷酸核酮糖羧化酶/加氧酶可以催化1,5-二磷酸核酮糖與二氧化碳的羧化反應或與氧氣的氧化反應。同時RuBisCO也能使RuBP進入光呼吸途徑。
1,5-二磷酸核酮糖羧化酶/加氧酶可能是地球上含量最多的蛋白質[1]。從化學角度來說,它催化核酮糖-1,5-二磷酸(也稱為 RuBP)的羧化。[2][3][4]
替代的碳固定途徑
[編輯]RuBisCO 在生物學上很重要,因為它催化無機碳進入生物圈的主要化學反應。雖然許多自養的細菌和古菌通過還原性乙醯輔酶A途徑、3-Hydroxypropionate bicycle或還原型檸檬酸循環固定碳,但與 RuBisCO 催化的碳固定相比,這些途徑對全球碳固定的貢獻相對較小。與 RuBisCO 不同,磷酸烯醇丙酮酸羧化酶 (Phosphoenolpyruvate carboxylase) 只能暫時固定碳。RuBisCO 是葉子中最豐富的蛋白質,反映了其重要性,占C3植物可溶性葉蛋白的 50%(占葉總氮的 20-30%)和C4植物可溶性葉蛋白的 30%(占葉總氮的 5-9%)。[4] 鑑於其在生物圈中的重要作用,作物中 RuBisCO 的基因工程持續受到關注。
參見
[編輯]參考資料
[編輯]- ^ 解開生命之謎:運用量子生物學,揭開生命起源與真相的前衛科學 p143
- ^ Cooper GM. 10.The Chloroplast Genome. The Cell: A Molecular Approach 2nd. Washington, D.C.: ASM Press. 2000. ISBN 978-0-87893-106-4.
, one of the subunits of ribulose bisphosphate carboxylase (rubisco) is encoded by chloroplast DNA. Rubisco is the critical enzyme that catalyzes the addition of CO2 to ribulose-1,5-bisphosphate during the Calvin cycle. It is also thought to be the single most abundant protein on Earth, so it is noteworthy that one of its subunits is encoded by the chloroplast genome.
- ^ Dhingra A, Portis AR, Daniell H. Enhanced translation of a chloroplast-expressed RbcS gene restores small subunit levels and photosynthesis in nuclear RbcS antisense plants. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. April 2004, 101 (16): 6315–6320. Bibcode:2004PNAS..101.6315D. PMC 395966 . PMID 15067115. doi:10.1073/pnas.0400981101 .
(Rubisco) is the most prevalent enzyme on this planet, accounting for 30–50% of total soluble protein in the chloroplast;
- ^ 4.0 4.1 Feller U, Anders I, Mae T. Rubiscolytics: fate of Rubisco after its enzymatic function in a cell is terminated. Journal of Experimental Botany. 2008, 59 (7): 1615–1624. PMID 17975207. doi:10.1093/jxb/erm242 .