碳酸酐酶
（重定向自碳酸脫水酶）
| 碳酸酐酶 | |||||||
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| 人類碳酸酐酶II的結構，中央為一鋅離子 | |||||||
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| 识别码 | |||||||
| EC編號 | 4.2.1.1 | ||||||
| CAS号 | 9001-03-0 | ||||||
| 数据库 | |||||||
| IntEnz | IntEnz浏览 | ||||||
| BRENDA | BRENDA入口 | ||||||
| ExPASy | NiceZyme浏览 | ||||||
| KEGG | KEGG入口 | ||||||
| MetaCyc | 代谢路径 | ||||||
| PRIAM | 概述 | ||||||
| PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||
| 基因本体 | AmiGO / EGO | ||||||
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| 碳酸酐酶（真核生物） | |||||||||
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| 鑑定 | |||||||||
| 標誌 | Carb_anhydrase | ||||||||
| Pfam | PF00194（旧版） | ||||||||
| InterPro | IPR001148 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00146 | ||||||||
| SCOP | 1can / SUPFAM | ||||||||
| 膜蛋白數據庫 | 333 | ||||||||
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碳酸酐酶（英語：carbonic anhydrases，EC 4.2.1.1）又稱碳酸脫水酶（英語：carbonate dehydratases），為催化二氧化碳/水與碳酸間轉換的酵素[1]，可維繫血液中的酸鹼平衡與二氧化碳的運輸[2]。此類酵素的活性位點通常有一個鋅離子，因而屬於金屬蛋白，在被研究最多的α型碳酸酐酶中，鋅離子與三個組氨酸的咪唑螯合[3]。
碳酸酐酶可催化以下反應：
- CO2 + H2O H
2CO
3 H+ + HCO−
3
- H+ + HCO−
3 H
2CO
3 CO2 + H2O
種類
[编辑]碳酸酐酶有α、β、γ、δ與ζ等五大類，不同類別碳酸酐酶的氨基酸序列無顯著相似，應是趨同演化的結果。人類的碳酸酐酶屬α型。
近年又有η型與ι型的碳酸酐酶被發現。
α型
[编辑]脊椎動物、部分藻類與細菌具有α型的碳酸酐酶。
| 碳酸酐酶 | 基因 | 分子量[4] (kDa) |
分布位置 | 人類酵素的效率[a][5] (s−1) | 對磺酰胺的抑制係數（KI (nM)）[5] | |
|---|---|---|---|---|---|---|
| 細胞 | 組織[4] | |||||
| 碳酸酐酶I | CA1 | 29 | 細胞質 | 红血球與消化道 | 2.0 × 105 | 250 |
| 碳酸酐酶II | CA2 | 29 | 細胞質 | 廣泛分布 | 1.4 × 106 | 12 |
| 碳酸酐酶III | CA3 | 29 | 細胞質 | 一型骨骼肌（8%可溶性蛋白均為碳酸酐酶III） | 1.3 × 104 | 240000 |
| 碳酸酐酶IV | CA4 | 35 | 胞外（與糖磷脂酰肌醇相連） | 消化道、腎 | 1.1 × 106 | 74 |
| 碳酸酐酶VA | CA5A | 34.7（估計） | 線粒體 | 肝臟 | 2.9 × 105 | 63 |
| 碳酸酐酶VB | CA5B | 36.4（估計） | 線粒體 | 廣泛分布 | 9.5 × 105 | 54 |
| 碳酸酐酶VI | CA6 | 39–42 | 分泌至胞外 | 唾液與母乳 | 3.4 × 105 | 11 |
| 碳酸酐酶VII | CA7 | 29 | 細胞質 | 廣泛分布 | 9.5 × 105 | 2.5 |
| 碳酸酐酶IX | CA9 | 54, 58 | 细胞膜 | 消化道（數種腫瘤組織亦有分布） | 3.8 × 105 | 16 |
| 碳酸酐酶XII | CA12 | 44 | 活性位点位於胞外 | 腎（數種腫瘤組織亦有分布） | 4.2 × 105 | 5.7 |
| 碳酸酐酶XIII[6] | CA13 | 29 | 細胞質 | 廣泛分布 | 1.5 × 105 | 16 |
| 碳酸酐酶XIV | CA14 | 54 | 活性位点位於胞外 | 腎、心臟、骨骼肌、脑 | 3.1 × 105 | 41 |
| CA-XV[7] | CA15 | 34–36 | 胞外（與糖磷脂酰肌醇相連） | 腎（不存在於人類組織） | 4.7 × 105 | 72 |
β型
[编辑]γ型
[编辑]甲烷菌具有γ型碳酸酐酶。
δ型
[编辑]ɛ型
[编辑]ɛ型碳酸酐酶見於部分化學自營細菌與藍菌的羧酶体[9]，其結構與β型有相似之處，可能為同源，但氨基酸序列已徹底分化[8]。
ζ型
[编辑]ζ型碳酸酐酶僅見於矽藻等部分藻類[10]。威氏海链藻（一種矽藻）的ζ型碳酸酐酶可使用鎘（而非鋅）為輔酶[11]。
η型
[编辑]η型碳酸酐酶見於瘧原蟲，過去被認為屬於α型，後來發現其金屬離子螯合模式等特徵與其不同[12]。
ι型
[编辑]ι型碳酸酐酶為截至現在最晚發現的碳酸酐酶，自假微型海链藻（一種矽藻）中發現，也存在其他海生浮游藻類。相較於其他碳酸酐酶使用鋅離子催化，ι型碳酸酐酶使用錳離子催化[13]。一些細菌可能也具此類碳酸酐酶[14]。
參見
[编辑]註腳
[编辑]參考文獻
[编辑]- ^ Badger MR, Price GD. The role of carbonic anhydrase in photosynthesis. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1994, 45: 369–392. doi:10.1146/annurev.pp.45.060194.002101.
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- ^ Krishnamurthy VM, Kaufman GK, Urbach AR, Gitlin I, Gudiksen KL, Weibel DB, Whitesides GM. Carbonic anhydrase as a model for biophysical and physical-organic studies of proteins and protein-ligand binding. Chemical Reviews. March 2008, 108 (3): 946–1051. PMC 2740730
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- ^ 4.0 4.1 Unless else specified: Boron WF. Medical Physiology: A Cellular And Molecular Approach. Elsevier/Saunders. 2005. ISBN 978-1-4160-2328-9. Page 638
- ^ 5.0 5.1
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- ^ 8.0 8.1 Sawaya MR, Cannon GC, Heinhorst S, Tanaka S, Williams EB, Yeates TO, Kerfeld CA. The structure of beta-carbonic anhydrase from the carboxysomal shell reveals a distinct subclass with one active site for the price of two. The Journal of Biological Chemistry. March 2006, 281 (11): 7546–55. PMID 16407248. doi:10.1074/jbc.M510464200 .
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- ^ Alterio V, Langella E, Buonanno M, Esposito D, Nocentini A, Berrino E; et al. Zeta-carbonic anhydrases show CS2 hydrolase activity: A new metabolic carbon acquisition pathway in diatoms?. Comput Struct Biotechnol J. 2021, 19: 3427–3436. PMC 8217695 . PMID 34194668. doi:10.1016/j.csbj.2021.05.057.
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- ^ Del Prete S, Vullo D, Fisher GM, Andrews KT, Poulsen SA, Capasso C, Supuran CT. Discovery of a new family of carbonic anhydrases in the malaria pathogen Plasmodium falciparum—the η-carbonic anhydrases. Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters. September 2014, 24 (18): 4389–4396. PMID 25168745. doi:10.1016/j.bmcl.2014.08.015. hdl:10072/63103 .
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- ^ Del Prete S, Nocentini A, Supuran CT, Capasso C. Burkholderia territorii. Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry. December 2020, 35 (1): 1060–1068. PMC 7191908 . PMID 32314608. doi:10.1080/14756366.2020.1755852.
