血紅蛋白

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血紅蛋白三維結構
血紅蛋白三級結構
血紅蛋白連接機制
血紅素化學式(不是血紅蛋白)
氧結合過程可視化模型示意圖,顯示所有四個單體和正鐵血紅素,蛋白鏈。

血紅蛋白(縮寫︰Hb或Hgb)是高等生物體內負責運載氧的一種蛋白質。可以用平均細胞血紅蛋白濃度測出濃度。 血紅蛋白存在於幾乎所有的脊椎動物體內,在某些無脊椎動物組織也有分布。血液中的血紅蛋白從呼吸器官中將氧氣運輸到身體其他部位釋放,以滿足機體氧化營養物質支持功能運轉之需要,並將由此生成的二氧化碳帶回呼吸器官中以排出體外。在哺乳動物中,血紅蛋白占紅細胞乾重的97%、總重的35%。平均每克血紅蛋白可結合1.34ml的氧氣,是血漿溶氧量的70倍。一個哺乳動物血紅蛋白分子可以結合最多四個氧分子。 血紅蛋白也參與其他氣體的轉運:它能攜帶機體的部分二氧化碳(大約10%)。亦可將重要的調節分子一氧化氮結合在球狀蛋白的某個硫醇基團上,在釋放氧氣的同時將其釋放。 在紅細胞及其祖系細胞以外也發現了血紅蛋白——包括黑質中的A9多巴胺神經元、巨噬細胞、肺泡細胞以及腎臟中的系膜細胞。在這些組織中,血紅蛋白作為抗氧化劑和鐵代謝(iron metabolism)的調節因子存在。

血紅蛋白與氧的S形解離曲線。
出生前和後血紅蛋白遺傳學(細胞的類型和器官)表達(data on Wood W.G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.)。


血紅蛋白和類血紅蛋白分子在許多無脊椎動物、真菌和植物中也有分布。在這些機體中,血紅蛋白可能攜帶氧氣,抑或扮演轉移和調節諸如二氧化碳、一氧化氮、硫化氫和硫化物的角色。其中一種稱作豆血紅蛋白(Leghemoglobin)的變體分子是用來清除氧氣以免毒害諸如豆科植物的固氮根瘤的厭氧系統的。 血紅蛋白化學式:C3032H4816O812N780S8Fe4。人體內的血紅蛋白由四個亞基構成,分別為兩個α亞基和兩個β亞基,在與人體環境相似的電解質溶液中血紅蛋白的四個亞基可以自動組裝成α2β2的形態。

血紅蛋白的每個亞基由一條鏈和一個血紅素分子構成,肽鏈在生理條件下會盤繞摺疊成球形,把血紅素分子抱在裡面,這條肽鏈盤繞成的球形結構又被稱為珠蛋白。血紅素分子是一個具有卟啉結構的小分子,在卟啉分子中心,由卟啉中四個吡咯環上的原子與一個亞鐵離子配位結合,珠蛋白肽鏈中第8位的一個組氨酸殘基中的吲哚側鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結合,當血紅蛋白不與氧結合的時候,有一個水分子從卟啉環下方與亞鐵離子配位結合,而當血紅蛋白載氧的時候,就由分子頂替水的位置。

血紅蛋白與氧結合的過程是一個非常神奇的過程。首先一個氧分子與血紅蛋白四個亞基中的一個結合,與氧結合之後的珠蛋白結構發生變化,造成整個血紅蛋白結構的變化,這種變化使得第二個氧分子相比於第一個氧分子更容易尋找血紅蛋白的另一個亞基結合,而它的結合會進一步促進第三個氧分子的結合,以此類推直到構成血紅蛋白的四個亞基分別與四個氧分子結合。而在組織內釋放氧的過程也是這樣,一個氧分子的離去會刺激另一個的離去,直到完全釋放所有的氧分子,這種有趣的現象稱為協同效應

血紅素分子結構

由於協同效應,血紅蛋白與氧氣的結合曲線呈S形,在特定範圍內隨著環境中氧含量的變化,血紅蛋白與氧分子的結合率有一個劇烈變化的過程,生物體內組織中的氧濃度和肺組織中的氧濃度恰好位於這一突變的兩側,因而在肺組織,血紅蛋白可以充分地與氧結合,在體內其他部分則可以充分地釋放所攜帶的氧分子。可是當環境中的氧氣含量很高或者很低的時候,血紅蛋白的氧結合曲線非常平緩。

除了運載氧,血紅蛋白還可以與二氧化碳一氧化碳氰離子結合,結合的方式也與氧完全一樣,所不同的只是結合的牢固程度,一氧化碳、氰離子一旦和血紅蛋白結合就很難離開,這就是煤氣中毒和氰化物中毒的原理,遇到這種情況可以使用其他與這些物質結合能力更強的物質來解毒,比如一氧化碳中毒可以用靜脈注射亞甲基藍的方法來救治。還有血紅蛋白,可以運送(CO2)(O2)

病症[編輯]

外部連結[編輯]