鐵硫蛋白
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鐵硫蛋白（英語：Iron-sulfur protein，或稱為鐵硫蛋白質）是一類蛋白質，其特徵是其中存在着鐵-硫簇，鐵-硫簇中含有與硫連接着的二、三或四個鐵中心，並可處於各種變化的氧化態上。鐵-硫簇存在於多種金屬蛋白之中，例如鐵氧還蛋白、氫化酶、輔酶Q-細胞色素c氧化酶、琥珀酸脫氫酶，和固氮酶等[1]。鐵硫蛋白是線粒體中執行氧化磷酸化過程的重要成員，像電子傳遞鏈中的第一蛋白複合體（Complex I）及第二蛋白複合體（Complex II）都含有鐵硫簇。此外，像是順烏頭酸酶和SAM依賴蛋白中也有鐵硫簇，另外硫辛酸及生物素的合成也牽涉到鐵硫簇。可見鐵硫簇的作用範圍包括呼吸作用、光合作用、羥化作用以及細菌的氫和氮的固定。
鐵硫蛋白可用基因表現來調控，且容易被一氧化氮破壞。
由於這些蛋白質在大多數生物體的代謝途徑上的普遍性，導致一些科學家理論化鐵-硫化合物在鐵-硫世界理論中的生命起源的探討中扮演重要角色。
結構模體
[編輯]在幾乎所有的鐵硫蛋白中，Fe中心都是四面體，末端配體是半胱氨酸殘基的硫醇基硫中心。 硫化物基團是兩個或三個配位的。 具有這些特徵的三種不同類型的Fe–S簇最為常見。
2Fe–2S簇
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最簡單的多金屬系統[Fe2S2]簇由兩個鐵離子組成，兩個鐵離子橋接兩個硫離子，並由四個半胱氨酸配體（在Fe2S2鐵氧還蛋白中）或兩個半胱氨酸和兩個組氨酸（在里斯克蛋白質中）配位。 被氧化的蛋白質包含兩個Fe3+離子，而被還原的蛋白質包含一個Fe3+和一個Fe2+離子。 這些物質以兩種氧化態(FeIII)2和FeIIIFeII存在。 CDGSH鐵硫結構域也與2Fe-2S簇相關。
4Fe–4S簇
[編輯]一個常見的模體具有四個鐵離子和四個硫化物離子，它們位於立方體式簇的各個頂點上。 Fe中心通常由半胱氨酰基配體進一步配位。 [Fe4S4]電子轉移蛋白（[Fe4S4]鐵氧還蛋白）可以進一步細分為低電位（細菌型）和高電位（HiPIP）鐵氧還蛋白。低電位和高電位鐵氧還蛋白與以下氧化還原方案相關：
3Fe–4S簇
[編輯]還已知蛋白質包含[Fe3S4]中心，其特徵是比更常見的[Fe4S4]核心少一個鐵。 三個硫化物離子分別橋接兩個鐵離子，而第四個硫化物橋接三個鐵離子。
其他的Fe–S簇
[編輯]更複雜的多金屬系統是常見的。 例子包括固氮酶中的8Fe和7Fe簇。 一氧化碳脫氫酶和[FeFe]-氫化酶還具有不尋常的Fe–S簇。 在耐氧膜結合的[NiFe]氫化酶中發現了一個特殊的6個半胱氨酸配位的[Fe4S3]簇[2][3]。
生物合成
[編輯]Fe-S簇的生物合成已經被很好的研究[4][5][6]。鐵硫簇的生物發生已在大腸桿菌，葡萄麴黴和釀酒酵母這三種細菌中得到了最廣泛的研究。 迄今為止，至少鑑定了三種不同的生物合成系統，即nif，suf和isc系統，它們首先在細菌中鑑定出來。 nif系統負責硝化酶中的簇。 suf和isc系統更為通用。
參閱
[編輯]參考文獻
[編輯]- ^ S. J. Lippard, J. M. Berg 「Principles of Bioinorganic Chemistry」 University Science Books: Mill Valley, CA; 1994. ISBN 0-935702-73-3.
- ^ Fritsch, J; Scheerer, P; Frielingsdorf, S; Kroschinsky, S; Friedrich, B; Lenz, O; Spahn, CMT. The crystal structure of an oxygen-tolerant hydrogenase uncovers a novel iron-sulphur centre. Nature. 2011-10-16, 479 (7372): 249–252. PMID 22002606. doi:10.1038/nature10505.
- ^ Shomura, Y; Yoon, KS; Nishihara, H; Higuchi, Y. Structural basis for a [4Fe-3S] cluster in the oxygen-tolerant membrane-bound [NiFe]-hydrogenase. Nature. 2011-10-16, 479 (7372): 253–256. PMID 22002607. doi:10.1038/nature10504.
- ^ Johnson D, Dean DR, Smith AD, Johnson MK. Structure, function and formation of biological iron–sulfur clusters. Annual Review of Biochemistry. 2005, 74 (1): 247–281. PMID 15952888. doi:10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518.
- ^ Johnson, M.K. and Smith, A.D. (2005) Iron–sulfur proteins in: Encyclopedia of Inorganic Chemistry (King, R.B., Ed.), 2nd edn, John Wiley & Sons, Chichester.
- ^ Lill R, Mühlenhoff U. Iron–sulfur-protein biogenesis in eukaryotes. Trends in Biochemical Sciences. 2005, 30 (3): 133–141. PMID 15752985. doi:10.1016/j.tibs.2005.01.006
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深入閱讀
[編輯]- H. Beinert. Iron-sulfur proteins: ancient structures, still full of surprises. Journal of biological inorganic chemistry: JBIC: a publication of the Society of Biological Inorganic Chemistry. 2000-02, 5 (1): 2–15 [2019-02-12]. ISSN 0949-8257. PMID 10766431. （原始內容存檔於2016-03-06）.
- H. Beinert, P. J. Kiley. Fe-S proteins in sensing and regulatory functions. Current Opinion in Chemical Biology. 1999-04, 3 (2): 152–157 [2019-02-12]. ISSN 1367-5931. PMID 10226040. doi:10.1016/S1367-5931(99)80027-1. （原始內容存檔於2016-03-05）.
- M. K. Johnson. Iron-sulfur proteins: new roles for old clusters. Current Opinion in Chemical Biology. 1998-04, 2 (2): 173–181 [2019-02-13]. ISSN 1367-5931. PMID 9667933. （原始內容存檔於2016-03-04）.
- Bettina Böttcher, Sigrid Unseld, Hugo Ceulemans, Robert B. Russell, Holger Jeske. Geminate Structures of African Cassava Mosaic Virus. Journal of Virology. 2004-07, 78 (13): 6758–6765 [2019-02-13]. ISSN 0022-538X. PMC 421685 . PMID 15194750. doi:10.1128/JVI.78.13.6758-6765.2004. （原始內容存檔於2019-07-01）.
- Louis Noodleman, Timothy Lovell, Tiqing Liu, Fahmi Himo, Rhonda A. Torres. Insights into properties and energetics of iron-sulfur proteins from simple clusters to nitrogenase. Current Opinion in Chemical Biology. 2002-04, 6 (2): 259–273 [2019-02-13]. ISSN 1367-5931. PMID 12039013. （原始內容存檔於2009-02-16）.
- Spiro, T.G., Ed. Iron-sulfur proteins. New York: Wiley. 1982. ISBN 0-471-07738-0.